fermentativ katalizning molekulyar mexanizmlari

PPTX 15 стр. 2,1 МБ Бесплатная загрузка

15 стр.

FaylHub.uz

Скачать через Telegram

Размер 2,1 МБ

Тип файла PPTX

Страницы 15

Обновлено Дек 2025

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1 / 15

mavzu: mavzu: fermentativ katalizning molekulyar mexanizmlari fermentativ kataliz-bu biologik molekula, "ferment"yordamida jarayon tezligining oshishi. ko'pgina fermentlar oqsillardir va bunday jarayonlarning aksariyati kimyoviy reaktsiyalardir. ferment ichida kataliz odatda faol markaz deb ataladigan lokalizatsiya qilingan markazda sodir bo'ladi. ko'pgina fermentlar asosan bitta oqsil zanjiridan yoki ko'p subbirlik kompleksidagi ko'plab bunday zanjirlardan iborat oqsillardan iborat. fermentlar ko'pincha metall ionlari yoki kofaktorlar (masalan, adenozin trifosfat) deb nomlanuvchi maxsus organik molekulalar kabi oqsil bo'lmagan komponentlarni ham o'z ichiga oladi. ko'pgina kofaktorlar vitaminlardir va ularning vitamin sifatidagi roli metabolizm doirasida biologik jarayonlarni katalizlashda bevosita bog'liqdir. hujayradagi biokimyoviy reaktsiyalar uchun kataliz juda muhimdir, chunki metabolik ahamiyatga ega bo'lgan reaktsiyalarning ko'pi, ammo barchasi katalizlanmagan bo'lsa, juda past tezlikka ega. protein evolyutsiyasining harakatlantiruvchi kuchlaridan biri bunday katalitik faollikni optimallashtirishdir, garchi faqat eng muhim fermentlar katalitik samaradorlik chegaralari yaqinida ishlaydi va ko'plab fermentlar optimaldan uzoqdir. fermentativ katalizning muhim omillari orasida umumiy kislota va asosiy kataliz, orbital boshqaruv, entropiya cheklovi, yo'nalish …

2 / 15

babli, fermentlar har doim ikkala yo'nalishda ham reaktsiyalarni katalizlaydi va reaktsiyani oldinga siljita olmaydi yoki muvozanat holatiga ta'sir qila olmaydi — faqat unga erishish tezligi. boshqa katalizatorlarda bo'lgani kabi, ferment ham reaksiya davomida iste'mol qilinmaydi yoki o'zgarmaydi (substratdan farqli o'laroq), lekin qayta ishlanadi, shunda bitta ferment ko'plab kataliz davrlarini bajaradi. fermentlar ko'pincha juda o'ziga xosdir va faqat ma'lum substratlarga ta'sir qiladi. ba'zi fermentlar mutlaqo o'ziga xosdir, ya'ni ular faqat bitta substratga ta'sir qiladi, boshqalari esa namoyon bo'ladi guruhning o'ziga xosligi va shunga o'xshash, ammo bir xil bo'lmagan kimyoviy guruhlarga ta'sir qilishi mumkin, masalan peptid aloqasi turli molekulalarda. ko'pgina fermentlar stereokimyoviy o'ziga xoslikka ega va ulardan biriga ta'sir qiladi stereoizomer, lekin boshqasiga ta'sir qilmaydi klassik o'zaro ta'sir modeli ferment-substrat bu induktsiya qilingan moslik modeli. ushbu model ferment va substrat o'rtasidagi dastlabki o'zaro ta'sir nisbatan zaif ekanligini ko'rsatadi, ammo bu zaif o'zaro ta'sirlar tezda sabab bo'ladi konformatsion o'zgarishlar bog'lashni kuchaytiradigan fermentda. induktsiyalangan …

3 / 15

ni kamaytirish uchun differentsial bog'lanishni talab qiladi, substrat bilan bog'liq bo'lmagan kichik substrat fermentlari esa differentsial yoki bir xil bog'lanishdan foydalanishi mumkin ushbu ta'sirlar ko'pchilik oqsillarning faollashuv energiyasini kamaytirish uchun differentsial bog'lanish mexanizmidan foydalanishiga olib keldi, shuning uchun ko'pchilik substratlar o'tish holatida fermentga yuqori yaqinlikka ega. differentsial bog'lanish induktsiyalangan moslashish mexanizmi orqali amalga oshiriladi-substrat avval zaif bog'lanadi, so'ngra ferment konformatsiyani o'zgartiradi, o'tish holatiga yaqinlikni oshiradi va uni barqarorlashtiradi va shu bilan unga erishish uchun faollashuv energiyasini kamaytiradi. shu bilan birga, katalizni ratsionalizatsiya qilish uchun induktsiya qilingan moslik tushunchasidan foydalanish mumkin emasligini aniqlashtirish muhimdir. ya'ni, kimyoviy kataliz kamayish sifatida aniqlanadi ea‡ (tizim allaqachon mavjud bo'lganda es‡ea vode suvda (fermentsiz) katalizatsiyalanmagan reaktsiyada. induktsiya qilingan moslashuv faqat to'siq fermentning yopiq shaklida pastroq ekanligini ko'rsatadi, ammo to'siqning pasayishiga nima sabab bo'lganini bizga aytmaydi. induktsiyalangan moslik konformatsion tekshirish ferment substratni ferment-substrat kompleksini hosil qilish uchun bog'lashda induktsiyalangan moslashish orqali shaklini o'zgartiradi. geksokinaza adenozin trifosfat va …

4 / 15

i" katalizning oltita mumkin bo'lgan mexanizmlari, shuningdek"to'siq orqali" mexanizmi mavjud: yaqinlik va yo'nalish ferment-substrat o'zaro ta'siri reaktiv kimyoviy guruhlarni tekislaydi va ularni optimal geometriyada bir-biriga yaqin tutadi, bu esa reaktsiya tezligini oshiradi. bu reaktivlarning entropiyasini pasaytiradi va shu bilan qo'shilish yoki uzatish reaktsiyalarini kamroq noqulay qiladi, chunki ikkita reaktiv bitta mahsulotga aylanganda umumiy entropiyaning pasayishi. biroq, bu qo'shilmaslik yoki uzatish reaktsiyalarida kuzatiladigan umumiy ta'sir bo'lib, u erda reaktivlarning "samarali kontsentratsiyasi" ortishi natijasida yuzaga keladi. konsentratsiyaning oshishi reaktsiya tezligining oshishiga qanday olib kelishini ko'rib chiqishda bu tushunarli bo'ladi: asosan, reaktivlar ko'proq konsentratsiyalangan bo'lsa, ular tez-tez to'qnashadi va shuning uchun tez-tez reaksiyaga kirishadi. fermentativ katalizda reaktivlarning ferment bilan bog'lanishi reaktivlarning konformatsion maydonini cheklaydi, ularni "to'g'ri yo'nalishda" va bir-biriga yaqin tutadi, shunda ular tez-tez va to'g'ri geometriya bilan to'qnashadi.kerakli reaktsiya. "samarali konsentratsiya" - bu bir xil to'qnashuv tezligini boshdan kechirish uchun erkin eritmadagi reaktiv bo'lishi kerak bo'lgan konsentratsiya. ko'pincha, bunday nazariy samarali kontsentratsiyalar …

5 / 15

'pgina biologik bo'lmagan katalizlarga nisbatan fermentativ katalizning asosiy xususiyati shundaki, xuddi shu reaktsiyada kislota va asosiy katalizni birlashtirish mumkin. ko'pgina abiotik tizimlarda kislotalar (katta [h+]) yoki asoslar (katta konsentratsiyalar h+ absorbers yoki elektron juftlari bo'lgan turlar) reaktsiya tezligini oshirishi mumkin; lekin, albatta, atrof-muhit faqat bitta umumiy phga ega bo'lishi mumkin (kislotalilik yoki ishqoriylik o'lchovi). biroq, fermentlar katta molekulalar bo'lganligi sababli, ular o'zlarining substratlari bilan o'zaro ta'sir qilish uchun kislota va asosiy guruhlarni o'zlarining faol joylariga joylashtirishlari va umumiy ph darajasidan qat'i nazar, ikkala rejimdan ham foydalanishlari mumkin. nukleofil va/yoki elektrofil guruhlarni faollashtirish yoki ketayotgan guruhlarni barqarorlashtirish uchun umumiy kislota yoki asosiy kataliz tez-tez ishlatiladi. faol markaz glutamik va aspartik kislotalar, histidin, sistin, tirozin, lizin va arginin, shuningdek serin va treonin kabi kislotali yoki asosiy guruhlarga ega bo'lgan ko'plab aminokislotalardan foydalanadi. bundan tashqari, karbonil va amid n guruhlari bo'lgan peptid ost ko'pincha ishlatiladi. sistin va gistidin juda tez-tez ishtirok etadi, chunki …

Хотите читать дальше?

Скачайте все 15 страниц бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "fermentativ katalizning molekulyar mexanizmlari"

mavzu: mavzu: fermentativ katalizning molekulyar mexanizmlari fermentativ kataliz-bu biologik molekula, "ferment"yordamida jarayon tezligining oshishi. ko'pgina fermentlar oqsillardir va bunday jarayonlarning aksariyati kimyoviy reaktsiyalardir. ferment ichida kataliz odatda faol markaz deb ataladigan lokalizatsiya qilingan markazda sodir bo'ladi. ko'pgina fermentlar asosan bitta oqsil zanjiridan yoki ko'p subbirlik kompleksidagi ko'plab bunday zanjirlardan iborat oqsillardan iborat. fermentlar ko'pincha metall ionlari yoki kofaktorlar (masalan, adenozin trifosfat) deb nomlanuvchi maxsus organik molekulalar kabi oqsil bo'lmagan komponentlarni ham o'z ichiga oladi. ko'pgina kofaktorlar vitaminlardir va ularning vitamin sifatidagi roli metabolizm doirasida biologik jarayonlarni katalizlashda...

Этот файл содержит 15 стр. в формате PPTX (2,1 МБ). Чтобы скачать "fermentativ katalizning molekulyar mexanizmlari", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: fermentativ katalizning molekul… PPTX 15 стр. Бесплатная загрузка Telegram