fermentlarning reaktsiya tezligiga ta‘sir etuvchi omillar va faolik markazi

DOC 49,0 KB Bepul yuklash

Sahifa ko'rinishi (5 sahifa)

Pastga aylantiring 👇

1411655918_59411.doc fermentlarning reaktsiya tezligiga ta‘sir etuvchi omillar va faolik markazi reja: 1. substrakt kontsentratsiyasining ta‘siri. 2. vodorod ionlarining kontsentratsiyasining ta‘siri 3. temperatura tasiri. 4. spetsifik ingibitorlar ta‘siri. 5. fermentlarning faol markazi enzimatik reaktsiyaning kechikishiga bir kator omilar ta‘sir kursatadi. substrakt kontsentratsiyasining ta‘siri. yukorida keltirilgan dalilarga kura, ferment ta‘sirining tezligi ferment mikdoridan ancha yuksak kontsentratsiyasi talab substrakt kompleksining kontsentraktsiyasiga boglik. fermentning maksimal ta‘siri uchun substraktning katta, odatda, organizimda uchraydigan kilinadi. binobarin, fermentlarning organizimda ta‘siri eksperemental sharoitdagiga konuni buycha dissotsiatsiyalanganligidan substrakning yukori kontsentratsiyasi uning dissotsiyatsiyasini bosib turadi. vodorod ionlarining kontsentratsiyasining ta‘siri. enzimlarning katalitik faoligi muxit рн iga boglik. xar bir enzim, odatda рн ning ma‘lum chegarasida, aksari, tor chegarasida maksimal faollikka ega buladi. рн ning kataligi fermentlarning рн optimumi deyladi. enzim optimumga yakin рн chegarasida xam ta‘sirini yukotmaydi, lekin uning faoligi pasayib ketadi. masalan, sulak amilazasining aktivligiga рн ning ta‘siri egri chizik bilan tasvirlanadi. proteologik fermentlar xam ma‘lum рн chegarasida faol bulib, …

ermentlar oksil modda bulib, yukori temperaturada denaturatsion uzgarishlarga uchraganidan temperatura kutarilishi bilan, bir tomondan, reaktsiya tezlashsa, ikkinchi tomondan, ferment buzilib, uning faoligi yukola boradi. tamperatura 100с/ ga kutarilganda ximiyaviy reaktsiyaning tezligi taxminan 2-3 marta ortishi ma‘lum. 20-300с da aksari enzimatik reaktsiyalarning temperatura koffitsenti 2-3teng buladi: q10= vt +10/vt spetsifik ingibitorlar ta‘siri. fermentativ reaktsiya bir kator ximiyaviy moddalar ta‘sirida ingibirlanishi mumkin. bunday moddalar oksilarga ta‘sir etib, ularning konformatsiyasini buzadigan denaturatsiyaga sababchi buladi va xar xil fermentlarni tormozlaydi. masalan, ogir meral tuzlari (ag+, cu2+, pb2+) formaldigid, sh grupasi bilan reaktsiyaga kirishadigan brikmalar, (iprit, xlormerkuriy-benzoat) alkoloid reaktivlar (tannin, piktan kislota, fosfovolframat kislota va boshkalar), umuman, oksil strukturasini uzgartirish, ularni chuktrish tufayli mana shunday ta‘sir kursatadi. bu n o s p ye ts i f i k t o r m o t z l a n i sh d i r. bir kator brikmalar borki, ular fakat ayrim fermentlarning faoligini tormozlaydi, odatda, ularning …

k a y t m a s bulishi mumkin. kaytar tormozlanishda ingibitor chetlatilgandan keyin enzimning faoligi kayta tiklanadi. r a k o b a t l a sh i b ( k a n k u r ye n t l i) t o r m o z l a n i sh ingibirlanishning muxim tipidir. bu xodisa tuzilishi jixatidan substratga uxshash bulib, ferment xakikiy substrat urtasida fermentning faol grupasiga grupasiga nisbatan rakobat tufayli kelib chikadi. substrat enzim bilan birikib, enzim - substrat kompleksi es paydo kilgandek, ingibitor xam shunday dissotsiala-nish kobiliyatiga ega bulagan kompleks xosil kilinadi. e+j el lekin enzimning ingibitor bilan bergan koapleksi oxirgi maxsulo-tlarga parchalanmaydigan enzimning ma‘lum kismini maxkam tutib, uni fermentativ reaktsiya doirasidan chikadi. demak, ingibitor substrat bilan ayni enzimatik faol yuzalar uchun kurashadi, shu sababli xam enzim ta‘sirining tezligi enzim va tormozlovchi modda kontsentratsiyasiga boglik buladi. konkurentli tormozlashga suktsinat kislota va malonat kislotalar bilan suktsenatdegidrogenaza …

il bulishida substrat molekulasi bilan bevosita alokaga fermentning peptit zanjiri chegaralangan kismi-gina kirishi kerak. manashu munozaralar enzimologiyaning kelgusi rivojlanishida fermentning faol markazi xakidagi tushinchada mujasamlashadi. fermentativ faol markazi deb oksil ferment molekulasining substrat bilan birikishini va uning ximiyaviy uzga-rishining ta‘minlaydigan ma‘lum ksimlarga aytiladi. fermentning faol markazi funktsional tushincha bulsa xam, uni molekulasining uchlamchi strukturasi va umumiy molekulasining uchastkasini uning ximiyaviy tabiyatini belgilaydi. faol markaz kupincha ferment molekulasining yuzasida botik va tirkish kurinishidagi uchastkadir.faol markazini tashkil kilishda oksil molekulasi tarkibiga kiradigan aminokislotalarning ozgina kismigina katnashadi. ulaning ba‘zilari katalitik aktda ishtirok etsa, ba‘zilari birikishiga, substrat va kofermentni katalitik markaziga karati-shda muxim rol uynaydi.faol markazni tashkil topishida oksil molekulalarining bir kator gruppalari aloxida axamiyatga ega. ular katoriga erkin karboksil va amminogruppallar, gistidining imidazol gruppasi, serin va trioninning gidroksil grupalari, sulfgidril, disulfid va tiofir, triptofan va fenol gruppalari kiradi. bulardan gistidlarning imidazol gruppasi bir kator esterazolar, protezalar va ribonuklezaning ta‘siri uchun zarur ekanligi tasdiklangan. …

a karaganda ancha chegarali: ular asosan, ferment molekulasining ikkilamchi va uchlamchi strukturasini saklashda ishtirok etadi. rentgen struktura analizi bir kancha fermentlarnin faol markazlarini, fermentlarning katalitik ta‘siri bilan uning uchla-mchi strukturasi orasidagi munosabatlarni aniklash imkoniyatini beradi. faol markaz kupincha ferment molekulasi yuzasidagi tirkish yoki botik bulib, uning shakli substrat molekulasiga komplementa-rdir. rentgen struktura tadkikotlari fermentga substratning biri-kishi va ularning keyngi uzaro ta‘sirlanishida ferment molekulasi-da konformatsion uzgarishlarning paydo bulishini aniklab beradi. ferment molekulasida faol markazdan tashkari allosterik markaz (yunoncha allos - boshka, yot va steros - fazogar, strukturaga oid) bulishi mumkin. allosrerik markaz deylganda ferment molekulasi-ning substratidan farklanadigan kichik molekulali effektorlar yoki modifikatorlar deb ataladigan moddalarning boglaydigan kismi tushiniladi. allosterik markazga effektorning birikishi fermnt molekulasining uchlamchi, ba‘zan turtlamchi va unga muvofik ravishda, faol markazning konfeguratsiyasini uzgartirib, enzimatik faolikning kuchayshi yoki pasayishga olib keladi. allosterik fermentlar odatda oligomer tuzilishga ega bulib, bir - biridan ma‘lum masofada joylashgan bir nechta faol markaz va bin …

Ko'proq o'qimoqchimisiz?

Faylni Telegram orqali bepul yuklab oling.

To'liq faylni yuklab olish

"fermentlarning reaktsiya tezligiga ta‘sir etuvchi omillar va faolik markazi" haqida

1411655918_59411.doc fermentlarning reaktsiya tezligiga ta‘sir etuvchi omillar va faolik markazi reja: 1. substrakt kontsentratsiyasining ta‘siri. 2. vodorod ionlarining kontsentratsiyasining ta‘siri 3. temperatura tasiri. 4. spetsifik ingibitorlar ta‘siri. 5. fermentlarning faol markazi enzimatik reaktsiyaning kechikishiga bir kator omilar ta‘sir kursatadi. substrakt kontsentratsiyasining ta‘siri. yukorida keltirilgan dalilarga kura, ferment ta‘sirining tezligi ferment mikdoridan ancha yuksak kontsentratsiyasi talab substrakt kompleksining kontsentraktsiyasiga boglik. fermentning maksimal ta‘siri uchun substraktning katta, odatda, organizimda uchraydigan kilinadi. binobarin, fermentlarning organizimda ta‘siri eksperemental sharoitdagiga konuni buycha dissotsiatsiyalanganligidan substrakni...

DOC format, 49,0 KB. "fermentlarning reaktsiya tezligiga ta‘sir etuvchi omillar va faolik markazi"ni yuklab olish uchun chap tomondagi Telegram tugmasini bosing.

Teglar: fermentlarning reaktsiya tezlig… DOC Bepul yuklash Telegram