fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. fermentlar faolligining boshqarilishi

DOC 72,0 KB Bepul yuklash

Sahifa ko'rinishi (5 sahifa)

Pastga aylantiring 👇

1495784252_68321.doc fermentativ reaktsiyalar kinetikasi fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. fermentlar faolligining boshqarilishi reja: 1. fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. 2.fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. 3. fermentlar faolligining boshqarilishi. 1. fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. katalitik reaktsiyalar uchun o`ziga xoslik bo`lishi shart. fermentlarning spetsifikligi (o`ziga xosligi) oqsil molekulasining strukturasiga uning ma’lum qismlari bilan substratning tegishli guruhlari o`trasida kimyoviy aloqalar o`rnatilishiga bog`liq. fermentlarning spetsifikligi masalasi ancha nozik bo`lib, ular chuqur ma’noga ega. har bir ferment faqat ma’lum substratga yoki molekulada kimyoviy bog`ning ma’lum turigagina ta’sir etadi. ferment substratga kalit qulfga tushganday muvofiq kelishi zarur. fermentlar spetsifikligining quyidagi xillari farq qiladi. 1. stereokimyoviy substrat spetsifiklik. organizmda sintezlanadigan yoki metabolik almashinuvlarda parchalanadigan moddalar aksari qismi optik faoliyatga ega bo`lib, ikkala stereoizomer shaklida faqat tabiiy moddalarda uchraydi va barcha jarayonlarda qatnashadi. masalan, qandlarda asosan d-qator, aminokislotalardan esa l-qator izomerlari organizmlarda tarqalgan va metabolik o`zgarishlarga kiradi. shuning uchun ham fermentlarning ko`pchiligi ikkita optik izomerdan faqat bittasiga xos yaqinlikni ko`rsatishi tabiiy. bu hodisa …

hraydigan arginaza fermentini bunga misol qilib keltirish mumkin. uning substrati l-arginin bo`lib, ferment bu aminokislotaning boshqa unumlaridan birortasiga ham ta’sir etmaydi. oksidlovchi-qaytaruvchi fermentlarning muhim vakili suktsinatdegidrogenaza mutlaq spetsifiklikka ega. u faqat qahrabo kislotani degidrirlaydi. ammo ferment suktsinatdan faqat bitta metilen guruhini ortiq yoki kam saqlaydigan malonatga yoki glutaratga ta’sir etmaydi. 3. mutlaq guruhli spetsifiklik – faqat substratlarning o`xshash guruhlarini katalizlaydi. masalan, alkogoldegidrogenaza faqat etanolga emas, balki har xil tezlikda bo`lsa ham boshqa alifatik spirtlarga ham ta’sir etadi. 4. nisbiy guruhli spetsifiklik – ferment substrat molekulalarining guruhlariga spetsifiklik ta’sir qilmasdan, substrat guruhlarining ma’lum bir kimyoviy bog`lariga ta’sir qiladi. masalan, ovqat hazm qilish fermentlari – pepsin, tripsin turli oqsillardagi ma’lum aminokislotalardan hosil bo`lgan peptid bog`iga nisbatan spetsifik. 5. nisbiy substratli spetsifiklik – ferment kimyoviy birikmalarning turli xil guruhlariga tegishli substratlarni katalizlaydi. masalan, sitoxrom p450 fermenti turli xil moddalarning (7000 ga yaqin) gidroksillanishida ishtirok etadi. bu tabiiy moddalar, dori va zaharlarning o`zgarishlarida ishtirok …

lga oshishi mumkin emas. fisherning farazi ferment ta’siri spetsifikligini tushuntirishda o`zining soddaligi bilan o`ziga jalb etadi. ammo “shablon” nuqtai-nazaridan qaraganda mutlaq va nisbiy guruhli spetsifiklik, ya’ni bitta “qulf” ga mos keladigan turli xil “kalit” (substrat) ekanligini tushuntirish mushkul. bunday tashqi qarama-qarshilikni koshlend tomonidan taklif etilgan boshqa faraz tushuntirib berdi, u “majburiy moslik” nomini olgan farazdir. koshlendning fikriga ko`ra ferment molekulasi qattiq emas, aksincha o`zgaruvchan, cho`ziluvchan bo`lib, fermentning konfiguratsiyasi va uning faol markazi substratlar yoki boshqa ligandlar birikishi jarayonida o`zgaradi va nihoyat, faol markaz – qattiq va substratni yopishtiruvchi emas, balki substrat unga birikish vaqtida mos keluvchi shaklni qabul qilishga majburlaydi (shuning uchun ham “majburiy moslik” deb nomlanadi). “majburiy moslik” farazi bir qator fermentlarning substratga birikishidan keyin faol markazning funktsional guruhlarining joylashishini o`zgarishi qayd etilgandan so`ng tajribada o`z tasdig`ini topdi. bu faraz substratlarning yaqin analoglariga ta’sir etishni ham tushuntirib berdi. agar yolg`on substrat (kvazi substrat) tabiiysidan juda kam farq qilsa va …

orat, muhit tarkibi, faollovchi va tormozlovchi moddalar ta’siri va boshqalarga bog`liq bo`lishi qonuniyatlarini o`rganadi. fermentativ reaktsiya tezligi vaqt birligida o`zgaradigan moddalar miqdori bilan belgilanadi. bu reaktsiyalarning tezligi muhit sharoiti (harorat, ph, tabiiy va yot moddalarning ta’siri) ga bog`liq bo`ladi. ma’lumki, har qanday kimyoviy reaktsiya reaktsiyaning termodinamik konstantasi bilan xarakterlanadi. bu konstant sistema kimyoviy muvozanatga erishgan holatni ifodalaydi. muvozanat konstantasi (km) to`g`ri (k+1) va teskari reaktsiyalar konstantalari (k-1) nisbatidan aniqlanadi, ya’ni km = k+1/k-1. 1) substrat va ferment kontsentratsiyasining ta’siri. fermentativ reaktsiya sxema tarzida quyidagicha ifodalanadi: k+1 k+2 k+3 e + s es em e + m k-1 k-2 k-3 bunda k – to`g`ri (+) va qaytar (-) reaktsiyalar doimiysi. briggs va xoldeyn bu tenglamadan foydalanib, bu reaktsiya tezligini substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligining matematik ifodasini keltirib chiqaradilar: v = vmax [s] / (km + [s]) bunda v-kuzatiladigan reaktsiya tezligi; vmax – reaktsiyaning eng yuqori tezligi; km – mixaelis konstantasi. bu tenglama mixaelis-menten …

i darajada va aksincha bo`lishi mumkin. reaktsiya tezligining substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligi giperbola grafikli ko`rinishida bo`lib, mixaelis egri chizig`i deyiladi. egri chiziqning ko`rsatishicha, substrat kontsentratsiyasi oshishi bilan ferment molekulalarining hamma faol markazlari to`yinadi. bu ferment-substrat kompleksi hosil bo`lishining maksimumiga mos keladi va bunday grafikda vmax∙ km – reaktsiyaning maksimal tezligi oson topiladi. organizm hujayrasidagi istalgan bir fermentning ishlash sharoitini baholash uchun unda haqiqatan mavjud bo`lgan substrat kontsentratsiyasini bilish kerak. fiziologik sharoitda fermentlar deyarli hech qachon to`la ishlamaydi yoki substrat kontsentratsiyalari ular uchun to`yinish darajasidan ancha uzoq bo`ladi. faqatgina gidrolazalar uchun zarur bo`lgan substrat – suv hujayrada to`yingan miqdorda bo`lishi mumkin. reaktsiya tezligining ferment miqdoriga bog`liqligi grafikda to`g`ri chiziq ko`rinishida ifodalanadi. bundan shunday xulosa qilish mumkin: organizm hujayrasida shu ferment molekulalari soni boshqalariga nisbatan qancha ko`p bo`lsa, unda shu ferment katalizlaydigan kimyoviy reaktsiyalarning tezligi ham shuncha yuqori bo`ladi. agar biror bir ferment miqdori kam bo`lsa (sintez buzilsa), unda u katalizlaydigan reaktsiyalar tezligini …

Ko'proq o'qimoqchimisiz?

Faylni Telegram orqali bepul yuklab oling.

To'liq faylni yuklab olish

"fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. fermentlar faolligining boshqarilishi" haqida

1495784252_68321.doc fermentativ reaktsiyalar kinetikasi fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. fermentlar faolligining boshqarilishi reja: 1. fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. 2.fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. 3. fermentlar faolligining boshqarilishi. 1. fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. katalitik reaktsiyalar uchun o`ziga xoslik bo`lishi shart. fermentlarning spetsifikligi (o`ziga xosligi) oqsil molekulasining strukturasiga uning ma’lum qismlari bilan substratning tegishli guruhlari o`trasida kimyoviy aloqalar o`rnatilishiga bog`liq. fermentlarning spetsifikligi masalasi ancha nozik bo`lib, ular chuqur ma’noga ega. har bir ferment faqat ma’lum substratga yoki molekulada kimyoviy bog`ning ma’lum turigagina ta’sir etadi. ferment substratga kalit qulfga tushganday muvofiq kelis...

DOC format, 72,0 KB. "fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. fermentlar faolligining boshqarilishi"ni yuklab olish uchun chap tomondagi Telegram tugmasini bosing.

Teglar: fermentativ reaktsiyalar kineti… DOC Bepul yuklash Telegram