fermentativ jarayonlar kinetikasi

PPTX 2.3 MB Free download

Page preview (5 pages)

Scroll down 👇

1703790370.pptx /docprops/thumbnail.jpeg fermentativ jarayonlar kinetikasi mustaqil ishi fermentativ jarayonlar kinetikasi reja: fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi fermentativ reaktsiya tezligining haroratga bog`liqligi fermentlar faolligining boshqarilishi fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. katalitik reaktsiyalar uchun o`ziga xoslik bo`lishi shart. fermentlarning spetsifikligi (o`ziga xosligi) oqsil molekulasining strukturasiga uning ma’lum qismlari bilan substratning tegishli guruhlari o`trasida kimyoviy aloqalar o`rnatilishiga bog`liq. fermentlarning spetsifikligi masalasi ancha nozik bo`lib, ular chuqur ma’noga ega. har bir ferment faqat ma’lum substratga yoki molekulada kimyoviy bog`ning ma’lum turigagina ta’sir etadi. ferment substratga kalit qulfga tushganday muvofiq kelishi zarur. fermentlar spetsifikligining quyidagi xillari farq qiladi. 1. stereokimyoviy substrat spetsifiklik. organizmda sintezlanadigan yoki metabolik almashinuvlarda parchalanadigan moddalar aksari qismi optik faoliyatga ega bo`lib, ikkala stereoizomer shaklida faqat tabiiy moddalarda uchraydi va barcha jarayonlarda qatnashadi. masalan, qandlarda asosan d-qator, aminokislotalardan esa l-qator izomerlari organizmlarda tarqalgan va metabolik o`zgarishlarga kiradi. shuning uchun ham fermentlarning ko`pchiligi ikkita optik izomerdan …

asida ro`y beradigan ozgina o`zgarish ham uning faolligini yo`qolishiga olib keladi. jigarda uchraydigan arginaza fermentini bunga misol qilib keltirish mumkin. uning substrati l-arginin bo`lib, ferment bu aminokislotaning boshqa unumlaridan birortasiga ham ta’sir etmaydi. oksidlovchi-qaytaruvchi fermentlarning muhim vakili suktsinatdegidrogenaza mutlaq spetsifiklikka ega. u faqat qahrabo kislotani degidrirlaydi. ammo ferment suktsinatdan faqat bitta metilen guruhini ortiq yoki kam saqlaydigan malonatga yoki glutaratga ta’sir etmaydi. 3. mutlaq guruhli spetsifiklik – faqat substratlarning o`xshash guruhlarini katalizlaydi. masalan, alkogoldegidrogenaza faqat etanolga emas, balki har xil tezlikda bo`lsa ham boshqa alifatik spirtlarga ham ta’sir etadi. 4. nisbiy guruhli spetsifiklik – ferment substrat molekulalarining guruhlariga spetsifiklik ta’sir qilmasdan, substrat guruhlarining ma’lum bir kimyoviy bog`lariga ta’sir qiladi. masalan, ovqat hazm qilish fermentlari – pepsin, tripsin turli oqsillardagi ma’lum aminokislotalardan hosil bo`lgan peptid bog`iga nisbatan spetsifik. 5. nisbiy substratli spetsifiklik – ferment kimyoviy birikmalarning turli xil guruhlariga tegishli substratlarni katalizlaydi. masalan, sitoxrom p450 fermenti turli xil moddalarning (7000 ga …

t”) biroz boshqacha bo`lsa, bunday holda u faol markaz (“qulf”)ga mos kelmaydi va reaktsiya amalga oshishi mumkin emas. fisherning farazi ferment ta’siri spetsifikligini tushuntirishda o`zining soddaligi bilan o`ziga jalb etadi. ammo “shablon” nuqtai-nazaridan qaraganda mutlaq va nisbiy guruhli spetsifiklik, ya’ni bitta “qulf” ga mos keladigan turli xil “kalit” (substrat) ekanligini tushuntirish mushkul. bunday tashqi qarama-qarshilikni koshlend tomonidan taklif etilgan boshqa faraz tushuntirib berdi, u “majburiy moslik” nomini olgan farazdir. koshlendning fikriga ko`ra ferment molekulasi qattiq emas, aksincha o`zgaruvchan, cho`ziluvchan bo`lib, fermentning konfiguratsiyasi va uning faol markazi substratlar yoki boshqa ligandlar birikishi jarayonida o`zgaradi va nihoyat, faol markaz – qattiq va substratni yopishtiruvchi emas, balki substrat unga birikish vaqtida mos keluvchi shaklni qabul qilishga majburlaydi (shuning uchun ham “majburiy moslik” deb nomlanadi). fermentativ reaktsiyalar kinetikasi fermentativ kinetika kimyoviy kinetikaning bir bo`limi tarzida fermentlar kataliz qiladigan reaktsiya tezligining reaktsiyaga kirishuvchi moddalar (substrat, ferment) tabiati va ularning ta’sir etish sharoiti (komponentlar kontsentratsiyasi, ph, …

nadi: k+1 k+2 k+3 e + s es em e + m k-1 k-2 k-3 bunda k – to`g`ri (+) va qaytar (-) reaktsiyalar doimiysi. briggs va xoldeyn bu tenglamadan foydalanib, bu reaktsiya tezligini substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligining matematik ifodasini keltirib chiqaradilar: v = vmax [s] / (km + [s]) bunda v-kuzatiladigan reaktsiya tezligi; vmax – reaktsiyaning eng yuqori tezligi; km – mixaelis konstantasi. bu tenglama mixaelis-menten tenglamasi deb ataladi. v=1/2 v max bo`lganda mixaelis km tenglamasi substrat kontsentratsiyasiga teng bo`ladi, ya’ni km= [s]. bundan kelib chiqadiki, mixaelis konstantasi kontsentratsiya miqdoriga ega. reaktsiya tezligi maksimal tezlikning yarmiga teng bo`lganda km substrat kontsentrasiyasiga teng bo`ladi va litr molda ifodalanadi. k-1<m fermentativ reaktsiya tezligi konstantasini ifodalaydi. km qancha yuqori bo`lsa, shu ferment bilan substratning katalitik o`zgarish tezligi shuncha past bo`ladi. substratning fermentga mos kelishi ks-belgisi bilan ifodalanadigan substrat konstantasi bo`yicha belgilanadi. u es kompleksning dissotsiyalanish konstantasi hisoblanadi. substrat qancha mustahkam bog`langan bo`lsa, es …

cha uzoq bo`ladi. faqatgina gidrolazalar uchun zarur bo`lgan substrat – suv hujayrada to`yingan miqdorda bo`lishi mumkin. reaktsiya tezligining ferment miqdoriga bog`liqligi grafikda to`g`ri chiziq ko`rinishida ifodalanadi. bundan shunday xulosa qilish mumkin: organizm hujayrasida shu ferment molekulalari soni boshqalariga nisbatan qancha ko`p bo`lsa, unda shu ferment katalizlaydigan kimyoviy reaktsiyalarning tezligi ham shuncha yuqori bo`ladi. agar biror bir ferment miqdori kam bo`lsa (sintez buzilsa), unda u katalizlaydigan reaktsiyalar tezligini unga bog`liq biokimyoviy jarayonlar yo`li chegaralaydi. tabiiy stimulyatsiya yo`li bilan yoki preparatlar yordamida ferment molekulasining sonini oshirilishi buzilgan reaktsiya tezligini qayta tiklash yoki hayot faoliyatining yangi sharoitlariga zaruriy biokimyoviy reaktsiyalarni moslashtirish imkonini beradi. reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi ferment pepsin kislotali fosfataza ureaza, pankreat.amilaza tripsin arginaza ph optimumi 1,5-2,5 4,5-5,0 6,4-7,2 7,8 9,5-9,9 odatda fermentativ reaktsiya tezligining ph ga bog`liqligi qo`ng`iroqsimon shaklda grafikda tasvirlanadi, chunki har bir ferment uchun o`zining ph optimumi mavjud bo`lib, unda ferment katalizlaydigan reaktsiya tezligi maksimal bo`ladi. ph …

Want to read more?

Download the full file for free via Telegram.

Download full file

About "fermentativ jarayonlar kinetikasi"

1703790370.pptx /docprops/thumbnail.jpeg fermentativ jarayonlar kinetikasi mustaqil ishi fermentativ jarayonlar kinetikasi reja: fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi fermentativ reaktsiya tezligining haroratga bog`liqligi fermentlar faolligining boshqarilishi fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. katalitik reaktsiyalar uchun o`ziga xoslik bo`lishi shart. fermentlarning spetsifikligi (o`ziga xosligi) oqsil molekulasining strukturasiga uning ma’lum qismlari bilan substratning tegishli guruhlari o`trasida kimyoviy aloqalar o`rnatilishiga bog`liq. fermentlarning spetsifikligi masalasi ancha nozik bo`lib, ular chuqur ma’noga ega. har bir ferment faqat ma’lum substratga yoki molekulada kimyoviy bo...

PPTX format, 2.3 MB. To download "fermentativ jarayonlar kinetikasi", click the Telegram button on the left.

Tags: fermentativ jarayonlar kinetika… PPTX Free download Telegram