fermentlar

DOCX 10 стр. 16,6 КБ Бесплатная загрузка

10 стр.

FaylHub.uz

Скачать через Telegram

Размер 16,6 КБ

Тип файла DOCX

Страницы 10

Обновлено Дек 2025

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1 / 10

oʻzbekiston respublikasi oliy ta’lim, fan va innovatsiyalar vazirligi mustaqil ish mavzu: fermentlar tayyorladi: yo'ldosheva muxlisa kirish 1. fermentlar: asosiy tushunchalar va xususiyatlar 2. fermentlarning ishlash mexanizmi va faolligiga ta'sir etuvchi omillar 3. fermentlarning qo'llanilishi: sanoat, tibbiyot va boshqa sohalar xulosa foydalanilgan adabiyotlar enzimlar: kirish enzimlar biologik katalizatorlar boʻlib, reaksiyalarni millionlab marta tezlashtiradi, lekin oʻzlari reaksiyada sarflanmaydi. optimal harorat 37°c atrofida bo'lib, har qanday og'ish aktivlikni pasaytiradi. enzimlar oqsillar boʻlib, aminokislotalardan tashkil topgan. ularning faollik markazlari substrat bilan bogʻlanib, mahsulot hosil boʻlishini taʼminlaydi, shu jarayon michaelis-menten kinetikasi orqali oʻrganiladi. enzimlar nomlanishi odatda substrat nomi va '-aza' qoʻshimchasidan iborat (masalan, amilaza). 6 asosiy sinfga boʻlinadi: oksidoreduktazalar, transferazalar, gidrolazalar, liazalar, izomerazalar va ligazalar. enzimlar tuzilishi enzimlar asosan oqsillar bo'lib, bitta yoki bir nechta polipeptid zanjirlaridan iborat; ularning uch o'lchovli tuzilishi katalitik faollik uchun zarurdir. ko'pgina fermentlar katalitik faolligi uchun kofaktorlar deb ataladigan metall ionlari (masalan, mg2+, zn2+) yoki organik molekulalarni (koenzimlar) talab qiladi. …

2 / 10

lanishi mumkin. enzim-substrat kompleksi ferment-substrat kompleksi hosil bo'lishi fermentning faol markazida substrat bilan o'zaro ta'sirlashuvni o'z ichiga oladi, bu esa 10^3 dan 10^8 gacha tezlikni oshiradi. kompleks hosil bo'lishida elektrostatik kuchlar, vodorod bog'lanishlari va van der vaals kuchlari kabi 4 turdagi bog'lanish muhim rol o'ynaydi, bu esa substratning barqarorligini ta'minlaydi. ferment-substrat kompleksi hosil bo'lishi katalitik reaksiya uchun zarur bosqichdir, bu jarayonda aktiv energiya kamayadi va mahsulot hosil bo'lishi 10-12 sekunddan kamroq vaqtni oladi. faol markaz "faol markaz" fermentning katalitik faolligi eng yuqori bo'lgan, substrat bilan bog'lanishni ta'minlovchi va reaksiya mexanizmini optimallashtiruvchi uch o'lchovli mintaqadir. faol markaz odatda ferment molekulasining kichik qismini tashkil etadi, lekin u 10 dan 20 gacha aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi va reaksiyada bevosita ishtirok etadi. fermentning faol markazidagi aminokislotalar substrat bilan kovalent yoki kovlanmagan (masalan, ion, vodorod bog'lanishi) bog'lanishlar orqali o'zaro ta'sirlashib, barqaror kompleks hosil qiladi. enzimlarning xususiyatlari fermentlar yuqori darajada spetsifik boʻlib, har bir ferment …

3 / 10

bir ferment o'ziga xos optimal ph darajasiga ega, masalan, pepsin uchun 2,0 va tripsin uchun 8,0. substrat kontsentratsiyasi reaktsiya tezligini oshiradi, lekin vmax ga yetganda, barcha faol markazlar to'yingan bo'ladi va tezlik o'zgarmaydi, bu esa michaelis-menten kinetikasini namoyon etadi. temperatura ta'siri optimal harorat fermentning maksimal faolligini namoyish etadigan harorat diapazoni bo'lib, odatda inson tanasi uchun 37 daraja selsiy atrofida bo'ladi. haroratning har 10 daraja selsiyga oshishi ko'pincha ferment reaktsiyasi tezligini 2 barobar yoki undan ham ko'proq oshiradi, bu q10 koeffitsienti bilan ifodalanadi. yuqori haroratlarda, masalan, 60 daraja selsiydan yuqori, ferment denaturatsiyaga uchrashi mumkin, bunda proteinning tuzilishi buziladi va faollik butunlay yo'qoladi. ph ta'siri enzimlar faolligi optimal ph qiymatida eng yuqori bo'ladi, lekin ph 1-2 birlikka o'zgarganda, faollik keskin pasayadi va denaturatsiya yuz berishi mumkin. ko'pgina fermentlar neytral ph (6-8) atrofida optimal faollikka ega, ammo pepsin kabi istisnolarning optimal ph qiymati juda kislotali muhitda, taxminan 2.0 ga teng. ph ta'siri fermentning …

4 / 10

ladan ikkinchisiga o'tkazadi, masalan, sitoxrom c oksidaza 4 elektronni sitoxrom c dan kislorodga o'tkazib suv hosil qiladi. transferazalar funktsional guruhlarni bir molekuladan ikkinchisiga o'tkazadi; aminotransferazalar aminoguruhlarni aminokislotalar va keto kislotalar o'rtasida almashadi, muhim metabolik jarayon. ligazalar ikkita molekulani atp gidrolizi kabi energiya yordamida bog'laydi. dnk ligaza dnk zanjirlarini bog'lash orqali replikatsiya va tiklanishda muhim rol o'ynaydi. kofaktorlar va koenzimlar kofaktorlar ferment faolligi uchun zarur bo'lgan noorganik ionlar, masalan, temir (fe2+) yoki magniy (mg2+), ular fermentning 3 o'lchamli shaklini saqlashga yordam beradi. koenzimlar - vitaminlardan hosil bo'lgan organik molekulalar, masalan, nad+ (niatsindan), ular vaqtinchalik ravishda fermentga bog'lanadi va kimyoviy guruhlarni reaksiyalar davomida tashishda ishtirok etadi. goloferment - bu apoprotein (fermentning oqsil qismi) va uning kofaktori yoki koenzimi bilan birgalikda faol ferment kompleksidir, ya'ni faqat shu holatda ferment katalitik faoliyat ko'rsatadi. enzimlarning qo'llanilishi enzimlar oziq-ovqat sanoatida keng qo'llaniladi, masalan, amilazalar kraxmallarni shakar qilish uchun pishirishda, selülazalar esa meva sharbatlari ishlab chiqarishda ishlatiladi. …

5 / 10

vmax kamayadi, km esa o'zgarmaydi. qaytmas ingibitorlar ferment bilan kovalent bog' hosil qiladi, faol markazni doimiy ravishda o'zgartiradi va fermentning faolligini butunlay yo'qotadi; masalan, asosan zaharli moddalar shunday ta'sir ko'rsatadi. xulosa enzimlar biologik katalizatorlar sifatida muhim rol o'ynaydi, reaksiyalarni tezlashtiradi va hayotiy jarayonlarni ta'minlaydi. ular metabolizm, hujayra signallari va boshqa ko'plab funksiyalarda zarur. foydalanilgan adabiyotlar 1. biokimyo. berg, j.m., tymoczko, j.l., stryer, l. (2015). w. h. freeman. 2. fermentlar: tuzilishi, mexanizmi va dasturlari. djerassi, c. (1994). holden-day. 3. enzim kinetikasi: davomiylik va mexanizmlar. cornish-bowden, a. (2012). portland press. 4. harperning biokimyosi. murray, r.k 0 0 0 7

Хотите читать дальше?

Скачайте все 10 страниц бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "fermentlar"

oʻzbekiston respublikasi oliy ta’lim, fan va innovatsiyalar vazirligi mustaqil ish mavzu: fermentlar tayyorladi: yo'ldosheva muxlisa kirish 1. fermentlar: asosiy tushunchalar va xususiyatlar 2. fermentlarning ishlash mexanizmi va faolligiga ta'sir etuvchi omillar 3. fermentlarning qo'llanilishi: sanoat, tibbiyot va boshqa sohalar xulosa foydalanilgan adabiyotlar enzimlar: kirish enzimlar biologik katalizatorlar boʻlib, reaksiyalarni millionlab marta tezlashtiradi, lekin oʻzlari reaksiyada sarflanmaydi. optimal harorat 37°c atrofida bo'lib, har qanday og'ish aktivlikni pasaytiradi. enzimlar oqsillar boʻlib, aminokislotalardan tashkil topgan. ularning faollik markazlari substrat bilan bogʻlanib, mahsulot hosil boʻlishini taʼminlaydi, shu jarayon michaelis-menten kinetikasi orqali oʻrganiladi...

Этот файл содержит 10 стр. в формате DOCX (16,6 КБ). Чтобы скачать "fermentlar", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: fermentlar DOCX 10 стр. Бесплатная загрузка Telegram