ферментлар 3

PPT 4,0 МБ Бесплатная загрузка

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1681898004.ppt слайд 1 * ферментлар режа: 1. ферментлар тўғрисида умумий тушун-чалар ва уларни ўрганиш тарихи 2. ферментларнинг биологик аҳамияти ва тузилиши 3. ферментларнинг актив маркази, коферментлар ва уларнинг тузилиши 4. органик бирикмалар ва ферментларнинг металл ионли кофакторлари. ферментларнинг активаторлари ва ингибиторлари * организмларда фақат моддаларнинг парчаланиш реакцияси эмас, балки мураккаб моддалар ҳосил бўлиши ҳам амалга ошади. чунки тирик организмлар таркибида химиявий реакцияларни тезлатадиган махсус катализаторлар бўлади. оқсил табиатига эга бўлган катализаторлар ферментлар ёки энзимлар деб аталади. * ферментлар баъзи хусусиятларига кўра бошқа катализаторлардан кескин фарқ қилади. биринчидан, улар ниҳоятда самарали таъсир этиш хусусиятига эга. оптимал шароитда анорганик катализаторларга нисбатан жуда катта тезлик билан таъсир этади. иккинчидан, ферментлар махсус таъсир қилиш хусусиятига эга. учинчидан, ҳужайрадаги биохимиявий процесслар ферментлар ёрдамида қатъий равишда бошқарилиб турилади. тўртинчидан, ферментлар тирик организмларда кечадиган оксидланиш-қайтарилиш, гидролизлаш, изоме-ризация, турли гуруҳларнинг кўчиши ва шунга ўхшаш бир қатор реакцияларни катализлайди. * 1814 йилда петербург университети профессори к.с.кирхгоф унаётган арпа донидан …

га эга эканлиги аниқланди. э.бухнернинг ишлари ферментларни ажратиб олишда ва тозалашда янги даврни бошлаб берди. * оксидланиш-қайтарилиш жараёнларида иштирок этадиган ферментларни ўрганиш борасидаги тадқиқотларга асосланиб, хх асрнинг бошларида а.н.бах ва в.и.палладин оксидланиш жараёнларининг назарий асосларини яратдилар. шунингдек, м.михаэлис ва м.и.ментенлар 1913 йилда ферментатив реакциялар кинетикасини ишлаб чиқдилар. * ўтган асрнинг бошларида немис олими р.вильштеттер ферментларни тозалаш ва уларнинг химиявий хоссаларини аниқлаш бўйича катта ишлар қилган. у соф ҳолда ажратиб олган ферментларининг фаоллиги соф бўлмаган ферментлар фаоллигига нисбатан минглаб марта юқори эди. у ферментларни ҳаддан ташқари тозалаш натижасида улар таркибида ҳали маълум бўлмаган қандайдир моддалар (коферментлар)нинг йўқолиши туфайли уларнинг фаоллиги пасайиб кетишини кузатган ва шу сабабли уларни батамом тозалаб бўлмайди, деган нотўғри хулосага келган. * 1926 йилда б.с.самнер биринчи бўлиб ўсимликлардан кристалл ҳолдаги фермент – уреазани олишга муваффақ бўлди. кейинчалик д.х.нортроп ҳайвонлар организмидан ҳам шундай ферментни олди. юқорида қайд этилган ва бошқа шу каби ишлар туфайли ферментлар оқсил табиатга эга эканлиги …

ташкил топган ферментлар бир компонентли ферментлар дейилади. * ферментлар мураккаб оқсиллардан ташкил топган бўлса, яъни уларнинг таркибида аминокисло-талардан ташқари бошқа бирикмалар ҳам учраса, улар икки компонентли ферментлар деб аталади. икки компонентли ферментларнинг оқсил қисми апофермент, оқсил бўлмаган қисми кофермент дейилади. одатда, кофермент оқсил қисмдан осон ажралади. оқсил қисмдан ажратиб бўлмайдиган кофермент протетик гуруҳ деб аталади. коферментларга турли металл ионлари, нуклеотидлар, витаминлар, гемин гуруҳи ва бошқа бирикмалар киради. * икки компонентли ферментларнинг оқсил қисми ҳам, оқсил бўлмаган қисми ҳам айрим ҳолда олинганда ферментатив фаолликка эга бўлмайди. улар фақат биргаликда, яъни комплекс ҳолда фаолликка эга бўлади. ҳар бир фермент маълум аминокислотали таркиби, амино-кислоталарнинг кетма-кет жойлашиши ва маълум фазовий тузилиши билан бошқа ферментлардан ажралиб туради. * ферментатив реакцияларда иштирок этадиган субстрат молекулалари уларни катализловчи фермент молекулаларига нисбатан бирмунча кичик бўлганлиги сабабли фермент билан субстратнинг ўзаро таъсирида фермент молекула-ларининг ҳамма қисми эмас, балки актив марказ деб аталувчи қисмигина иштирок этади. демак, актив марказ бу …

ли ферментларнинг актив марказини ҳосил қилишда, албатта, полипептид занжир-лардаги маълум аминокислоталар қолдиғи иштирок этар экан. * ферментнинг актив маркази полипептид занжирнинг бурилиши ва маълум фазовий шаклда жойлашиши, яъни учламчи тузилиш ҳосил бўлиши туфайли вужудга келади. бунда полипептид занжирнинг турли томонларида жойлашган аминокислоталар қолдиғи бир-бирига яқин келиб, актив марказни ташкил қилишда иштирок этади. бинобарин, бирон таъсир натижасида учламчи тузилманинг ўзгариши актив марказни деформацияга учратади ва натижада ферментнинг каталитик фаоллигини пасайтиради. * ферментларнинг актив маркази улар молекуласининг жуда кам қисмини ташкил этади. ферментдаги актив марказнинг сони фермент молеку-лаларининг йирик-майдалигига қараб ҳар хил бўлиши мумкин. одатда, бир актив марказга молекуляр массанинг 30000-80000 га тенг бўлган бирлиги тўғри келади. * кўп ферментлар иштирок этаётган метаболик жараёнлар маҳсули ҳисобланаган кичик молекулали бирикмалар таъсирида шу ферментлар фаоллигининг ортиши ёки камайиши мумкинлиги аниқланган. бунда юқорида айтилган кичик молекулали бирикмалар ферментнинг актив маркази билан бирикмай, балки “аллостерик марказ” деб аталадиган бошқа жойи билан бирикади. натижада актив марказнинг конфигурацияси …

баъзи ферментлар фаоллигига битта катион таъсир этса, бошқалари фаоллигига иккита ва ундан ортиқ катион таъсир кўрсатади. * бир хил ферментлар фаоллигини оширувчи моддалар бошқа ферментлар фаоллигига мутлақо таъсир этмаслиги ҳам мумкин. кўпчилик катионлар бир-бирига ўхшаш таъсир қилади. бир қатор ферментларнинг фаоллигини оширувчи mg++ катионини кўп ҳолларда mn++ билан алмаштириш мумкин. бу ҳодиса ионларнинг химиявий ўхшашлиги билан боғлиқ эмас, албатта. масалан, na+ катиони химивий жиҳатдан к+ га яқин бўлишига қарамай, унинг ўрнини боса олмайди. бу катионларнинг таъсир этиш механизми ҳар хил бўлиши мумкин. * кўп ҳолларда катионлар ферментнинг простетик гуруҳи таркибига киради. ундан ташқари, металл атомлари субстрат билан ферментни бир-бирига туташтирувчи кўприк вазифасини бажариши мумкин, бунда металл атоми субстратни актив марказ ёнида тутиб туради. шу билан бирга, металл атомлари фермент-субстрат комплекси ҳосил бўлишини ёки ферментларнинг тўртламчи тузилмаси ҳосил бўлишини осонлаштириш йўли билан ҳам ўз таъсирини кўрсатиши мумкин. * анионлар ҳам бир қатор ферментлар фаоллигига таъсир этиши аниқланган. масалан, амилаза ферментининг фаоллиги …

Хотите читать дальше?

Скачайте полный файл бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "ферментлар 3"

1681898004.ppt слайд 1 * ферментлар режа: 1. ферментлар тўғрисида умумий тушун-чалар ва уларни ўрганиш тарихи 2. ферментларнинг биологик аҳамияти ва тузилиши 3. ферментларнинг актив маркази, коферментлар ва уларнинг тузилиши 4. органик бирикмалар ва ферментларнинг металл ионли кофакторлари. ферментларнинг активаторлари ва ингибиторлари * организмларда фақат моддаларнинг парчаланиш реакцияси эмас, балки мураккаб моддалар ҳосил бўлиши ҳам амалга ошади. чунки тирик организмлар таркибида химиявий реакцияларни тезлатадиган махсус катализаторлар бўлади. оқсил табиатига эга бўлган катализаторлар ферментлар ёки энзимлар деб аталади. * ферментлар баъзи хусусиятларига кўра бошқа катализаторлардан кескин фарқ қилади. биринчидан, улар ниҳоятда самарали таъсир этиш хусусиятига эга. оптимал шароитда ано...

Формат PPT, 4,0 МБ. Чтобы скачать "ферментлар 3", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: ферментлар 3 PPT Бесплатная загрузка Telegram