fermentlar rezha

PDF 18 стр. 453,3 КБ Бесплатная загрузка

18 стр.

FaylHub.uz

Скачать через Telegram

Размер 453,3 КБ

Тип файла PDF

Страницы 18

Обновлено Дек 2025

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1 / 18

3-маъруза ферментлар режа 1. катализ ҳақида умумий тушунча. 2. ферментларнинг номенклатураси ва классификацияси. 3. айрим синф ферментларининг тавсифи. 4. ферментларнинг структура-функционал ташкилланиши. 5. ферментларнинг таъсир қилиш механизми. 6. коферментлар. тирик ҳужайраларда кимѐвий жараѐнларни ва модда алмашинувини бошқаришда бевосита иштирок этувчи, асосий омиллардан энг биринчиси- ферментлардир (лотинча fermeпtum-ачитқи). улар оқсил табиатга эга бўлиб, биологик катализаторлик вазифасини бажаради. хiх асрнинг охирларида ферментларга энзим (юнонча еn-ички, zуme- ачитқи) деб ҳам ном берилган. биологик катализаторларга берилган икки ном ачиш жараѐнини ўрганишдан келиб чиққан. организмда содир бўладиган модда алмашинуви ва бу жараѐннинг ташқи муҳит билан бевосита алоқада бўлиши, оддий шароитда, енгил ҳолатда амалга ошиши ферментларнинг бевосита фаолиятидандир. тирик ҳужайрада содир бўладиган реакцияларни лаборатория шароитида амалга ошиши керак бўлса, реакцияга киришаѐтган субстратни ѐқиш, кучли босим ѐки концентрланган ишқор ва кислоталар билан таъсирлантирилса кўзланган мақсадга эришилади. организмда эса, мураккаб реакциялар катализатор- ферментлар ѐрдамида осонгина амалга ошади. биокимѐ фанининг мазкур соҳасини-энзимология деб аталади. бу бўлим ферментларни ажратиш,тозалаш, молекуляр …

2 / 18

қ. амалий энзимология фанининг ютуқлари асосида ҳозирги кунда 2000 дан ортиқ ферментлар тоза ҳолда ажратиб олинган. ферментлар ва ноорганик катализаторлар умумий катализ қоидалари асосида фаолият кўрсатиб, улар ўртасида ўхшаш хусусиятлар бор:  энергетик имконияти бор реакцияларни катализ қиладилар;  реакция йўналишини ўзгартирмайдилар;  реакция жараѐнида миқдорий ўзгариш кузатилмайди;  реакция маҳсулотларига таъсир қилмайдилар. ферментлар бир неча хусусиятлари орқали ноорганик катализаторлардан фарқ қиладилар:  ферментларнинг ноорганик катализаторлардан асосий фарқи, улар кимѐвий таркиби бўйича оқсиллардир.  ферментлар “юмшоқ” шароитда, (паст ҳарорат, нормал босим, маълум рн қийматига эга бўлган муҳит) энг юқори фаолликка эга бўлади. ферментнинг ягона молекуласи бир минутда субстратнинг бир мингдан бир миллионгача бўлган молекуласини катализлайди. бундай реакция тезлиги ноорганик катализларда кузатилмайди.  ҳар бир фермент фақат аниқ бир реакциянинг ѐки модданинг ҳосил бўлиши ѐки парчаланишини катализлайди.  ферментларнинг реакция фаоллиги бошқарилиши мумкин, неорганик катализаторларда бу амалиѐтни бажариш мумкин эмас.  ферментлар термолабил бўлиб, кислота ва ишқорлар таъсирида тез фаоллигини йўқотади. …

3 / 18

нтларда қўшимча простетик гуруҳ ролини витаминлар, уларнинг ҳосилалари коэнзим а, над, глютатион-hs, нуклеотид, уларнинг ҳосилалари ва микроэлемент ионлари киради. ферментлардаги қўшимча қисмларни коферментлар деб номланади. оқсил қисм-апофермент-ферон, иккаласи биргаликда холофермент дейилади. мураккаб ферментлардаги апофермент ва коферментлар бир-бирларидан ажратилса, уларнинг фаоллиги йўқолади. ферментлардаги оқсил қисми-апофермент реакция спецификлигини таъминлайди, кофермент эса реакцияни амалга оширишда иштирок этади. ферментлар молекуласи битта, иккита ѐки ундан ортиқ протомерлардан ташкил топган бўлиши мумкин. бундай ферментлар мультимер энзимлар деб аталади. аксарият мультимер ферментларда протомерлар табиати жиҳатдан ҳар хил бўлади, улар аминокислота таркиби, молекуляр массаси билан фарқ қилади. уларнинг ўзаро нисбати, фермент таркибида турлича бўлиши мумкин. натижада бир хил фаолликка эга бўлган турли физик-кимѐвий хоссага эга бўлган ферментлар ҳосил бўлади. бундай ферментлар изомер энзимлар ѐки изозимлар деб аталади. мультимер энзимларнинг ўзига хос хусусиятларидан бири шуки, уларнинг таркибидаги протомерлар реакция муҳитига қараб ажралиб кетиши, яъни протомерларга диссоциацияланиши ва зарурат бўлганда қайтадан ассоциацияланиши мумкин. бундай жараѐн ўз-ўзидан бажарилиб, уларнинг энг юқори …

4 / 18

акцияга киришаѐтган субстракт билан боғланадиган қисм тушунилади. субстратли марказ рамзий равишда “лангар майдонча”си ҳисобланиб у ерга субстракт ҳар хил боғлар билан ферментдаги аминокислота қолдиқларидаги радикаллар орқали боғланадилар. субстрат фермент билан ионли, водород боғлари орқали боғланиб, айрим реакцияларда улар ўртасида ковалент боғлар ҳам бўлиши кузатилган. энзим-субстрат комплексида гидрофоб кучлар ҳам муҳим ахамият касб этиши аниқланган. оддий бир компонентли ферментларда фаол ва католитик марказлар бир жойда бўлиши ҳам мумкин. амилаза ферментидаги фаол марказ крахмалдаги -1.4 гликозид боғларини гидролизловчи полипептид занжири гистидин, аспарагин кислота ва тирозин аминокислота қолдиқларидан иборат. шунга ўхшаш фаол марказлар ацетилхолинэстераза ва карбоксилпептидаза а ферментларининг бир неча аминокислота қолдиқларидан иборат. аллостерик марказ, шундай ферментнинг қисмики у ерга кичик молекулали моддалар таъсир қилса оқсилнинг учламчи структураси ўзгариб, энзимнинг фаоллиги ошади ѐки камаяди. фермент фаоллигининг бошқарилиши аллостерик марказ орқали амалга ошади. кўрсатилган католитик, субстрат ва аллостерик марказлар кўпроқ рамзий маънода бўлиб, улар полипептид занжирининг алоҳида жойларида ажралган ҳолда жойлашмайдилар, балки бир-бирларини қоплаган …

5 / 18

нашаѐтган молекулаларни фаоллаштириш учун энергия (иссиқлик, ѐруғлик) сарф этилиши шарт. мисол тариқасида дисахарид сахарозанинг глюкоза билан фруктозага парчаланиш реакциясига сарф бўладиган энергия миқдорини келтирамиз. сахарозани парчалаш учун лабораторияда катализатор бўлмаганда 32000 кал энергия керак, муҳитда энзим сифатида водород атомлари бўлса 25600 кал сарфланади, мазкур моддани парчалашда фермент сахароза бўлса, уни иккига ажратиш учун 9400 кал зарур. демак, кўриниб турибдики, ферментатив реакциялар кам энергия талаб этади. энзимлар молекулалардаги атомлараро боғларни бўшаштириб, реакцияга киришаѐтган субстратни деформация ҳолатига келтириб, унинг реакцион қобилиятини ошириб юборади. оддий ва мураккаб ферментларнинг таъсир қилиш механизми бир хил бўлиб, уларнинг фаол марказлари бир-бирига ўхшаш вазифаларни бажарадилар. ферментларнинг таъсир қилиш механизмини ўрганиш хх аср бошларида бошланган. 1902 йилда инглиз кимѐгари а.броун фермент субстратга таъсир қилганда ўртада оралиқ модда фермент-субстрат комплекси ҳосил бўлади, дейди. 1913 йилда эса л.михаэлис ва м.ментенлар юқоридаги ғояни тасдиқлаб, ферментларнинг таъсир қилиш механизмини қуйидаги чизмада тасвирлайди: е+s[еs]  [еs]’  [ер] е+р е-фермент, s-субстрат, р-маҳсулот. ферментатив …

Хотите читать дальше?

Скачайте все 18 страниц бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "fermentlar rezha"

3-маъруза ферментлар режа 1. катализ ҳақида умумий тушунча. 2. ферментларнинг номенклатураси ва классификацияси. 3. айрим синф ферментларининг тавсифи. 4. ферментларнинг структура-функционал ташкилланиши. 5. ферментларнинг таъсир қилиш механизми. 6. коферментлар. тирик ҳужайраларда кимѐвий жараѐнларни ва модда алмашинувини бошқаришда бевосита иштирок этувчи, асосий омиллардан энг биринчиси- ферментлардир (лотинча fermeпtum-ачитқи). улар оқсил табиатга эга бўлиб, биологик катализаторлик вазифасини бажаради. хiх асрнинг охирларида ферментларга энзим (юнонча еn-ички, zуme- ачитқи) деб ҳам ном берилган. биологик катализаторларга берилган икки ном ачиш жараѐнини ўрганишдан келиб чиққан. организмда содир бўладиган модда алмашинуви ва бу жараѐннинг ташқи муҳит билан бевосита алоқада бўлиши, оддий...

Этот файл содержит 18 стр. в формате PDF (453,3 КБ). Чтобы скачать "fermentlar rezha", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: fermentlar rezha PDF 18 стр. Бесплатная загрузка Telegram