биологик макромолекулаларнинг инфрақизил спектрлари

DOC 93,0 КБ Бесплатная загрузка

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1502858897_68931.doc n c o h n c o h c o h n c o h n c o h n биологик макромолекулаларнинг инфрақизил спектрлари биополимерларнинг тузилиши, конформацион ҳолати ва тузилишларида содир бўладгган жараёнларни ўрганишда ультрабинафша, оптик бурилиш дисперсияси ва айланма дихроизм спектрларидан олинган маълумотларни тўлдиришда инфрақизил спектроскопиянинг берган маълумотлари муҳим аҳамиятга эга. инфрақизил соҳада ютилиш натижасида молекулада турли хил тебранишлар рўй беради, яъни спектрнинг содир бўлиши учун молекулада кимёвий боғлар орасидаги бурчак қийматларининг ўзгариши ва турли мураккаб харакатлар бўлиши кузатилади. шунинг учун ҳар бир гурухнинг тебраниш тури молекуланинг тузилишига, конформациясининг ўзгаришига ва гурухни қандай гурухлар ўраб турганига боғлиқ бўлади. бир қанча олиб борилган тадқиқот ишларидан шундай хулосага келиндики, биополимерларнинг инфрақизил спектрлари ва оддий бирикмаларнинг cпeктрлари ўртасида жуда катта фарқ мавжуд. оддий бирикмалар ютилиш соҳасида аниқ ажралиб чиққан интенсив ва тор шаклдаги частоталар ҳосил қилади, аммо биополимерларда кимёвий боғларнинг тури ҳар хил, бирқанча конформацион ҳолатлар бўлгани учун ҳамда молекулада махсус …

ини оқсилларнинг тузилиши ва конформациясини аниқлашда ишлатиш мумкин. иккиламчи амид гурух тутган бирикмаларнинг иқ спектри ўрганилиб уларнинг характеристик частоталарига қуйидагича изоҳ берилган: 1. суюлтирилган эритманинг спектрида (молекулалараро водород боғи бўлмаганда) 3400 — 3460 см-1 соҳада аниқ ютилиш частотаси кузатилади (nh гурухининг валент тебраниши), унинг қиймати кичик қийматга ўзгариши учун nh даги водород дейтерий изотопига алмаштирилади ва олинган n—d нинг валент тебраниш частотаси орқали молекулада nh гурухи борлиги тасдиқланади. агар nh гурух водород боғининг ҳосил бўлишида иштирок этса, валент тебраниш қиймати 3120 — 3300 см-1 соҳада намоён бўлади. 2. иккиламчи амидлар, полипептидлар ва оқсил спектрларида 1600-1700 см-1 соҳада кучли интенсивликдаги ютилиш частотаси намоён бўлади, суюлтирилган эритмаларда эса бу қиймат катта соҳага силжиб намоён бўлади. бу ютилиш частотаси nh-c(0 даги с(0 гурухининг валент тебранишидир (амид i ютилиш соҳаси). 3. иккиламчи амидларнинг спектрида 1510-1570 см~1да ютилиш содир бўлиб, уни амид ii ютилиш соҳаси деб номланади. амид ii ютилиш частотаси ҳақида адабиётларда жуда кўп …

ганишда иқ спектроскопия қуйидаги назарий масалаларни хал этишда ишлатилади: 1. амид i ютилиш частотасининг интенсивлиги ва қийматини эътиборга олиб, оқсил ва пептидлардаги (-спиралли, (-тузилишли ва тартибсиз йиғилган кўринишли шаклларнинг нисбий миқдорларини аниқлаш мумкин, чунки амид i ютилиш частотаси учта шакллар учун ҳар хил қийматга эга. (-спиралли ва тартибсиз йиғилган кўринишлар учун 1650 ва 1658 см~1 қийматлар тўғри келади, аммо (-тузилишли учун эса бу қийматлар 1632 ва 1685 см~1 га тенг, яъни иқ спектр айниқса (-тузилишни ўрганишда кўпроқ маълумот беради. агар ( ва (-тузилишларга эътибор берилса, (-спиралли тузилишда водород боғлар транс-ассоциация ҳолатида, (-тузилишда эса цис-ассоциация ҳолатида бўлади, шунинг учун водород боғларининг табиати карбонил гурухининг валент тебраниш қийматига таъсир этади. (-тузилиш (транс-ассоциация) (-тузилиш (цис-ассоциация) 2. осон ўрин алмашадиган водород атомининг мавжудлигини аниқлаш. кўпгина ютилиш частоталари водород атоми дейтерийга алмаштирилганида ўз қийматини ўзгартиради. бундай гурухларга гидроксил (он) ва аминогурухларни (nh, nh2) мисол сифатида келтириш мумкин. шуни таъкидлаш лозимки, айниқса гидроксил гурухининг водород атоми …

анилади. ионланишни титрлаш ёрдамида ҳам ўрганилса бўлади, аммо айрим гурухларни иқ спектроскопия ёрдамида кўриш мумкин. цистеин молекуласидаги sh гурухи соҳасида бошқа rypyxлap ютилмайди, шунинг учун бу гурухнинг ионли кўриниши спектрда осон топилади. занжирдаги cooh гурухи 1709 см-1 да, аммо – соо- иони эса 1500 ва 1400см-1 да ютилиш частоталарини намоён қилади. 5. қутбланган инфрақизил нур ёрдамида оқсил ва пептидлар намунасининг юпқа қаватида с(о ва n-h гурухларнинг бир-бирига нисбатан қандай йўналганлигини аниқлаш мумкин. бундаги дихроизм ҳодисасини ўлчаш учун қутбланган нур намуна орқали икки хил йўналишда ўтади, натижада айрим частоталар интенсивлигининг ўзгариши аниқланилади. айрим гурухларни бутун молекулага нисбатан қандай йўналганлигини аниқлаш мумкин. полипептидларнинг юпқа қаватида (-спиралли шакл асосий бўлса, nh ва с(о гурухларнинг валент тебраниш йўналиши макромолекула ўқининг йўналиши билан бир хил бўлади, аммо (-тузилишли қаватларда эса валент тебраниш йўналишлари макромолекула ўқига перпендикуляр бўлади. нуклеин кислоталарининг тузилишини иқ спектр ёрдамида ўрганиш анча мураккаб, чунки нуклеин кислота молекуласида турли хил азотли асослар (пурин, …

лада таутомер шакллар борлигини аниқлаш. фараз қилайлик, молекулада окси- гурухи бор, аммо иқ спектрда карбонил гурухи ҳам намоён бўлади, бу ҳодиса таутомерия борлигини кўрсатади. агар шу молекула макромолекула таркибида бўлса, окси- ва карбонил rypyхиra тегишли бўлган частоталарнинг нисбий интенсивликларини аниқлаш мумкин, аммо макромолекулада айрим ҳолатларда бири йўқолиб кетиши мумкин. бу маълумотлар орқали полимер таркибидаги мономер бўлагининг кимёвий тузилишини билиш мумкин. 2. нуклеин кислоталарнинг кичик молекулали лигандлар билан таъсирини аниқлаш мумкин. 3. трнк даги аденин—урацил жуфтлик миқдорини, гуанин—цитозин жуфтлигига нисбатан аниқлаш мумкин. иккала жуфтликдаги асосларнинг ютилиш қийматлари турлича соҳаларда намоён бўлади. 4. пурин ва пиримидин асослари ўртасидаги водород боғларининг табиатини ўрганиш мумкин. бунинг учун моделли бирикмаларнинг водород боғларини инерт ва қутбли эритувчиларда спектри ўрганилади. эритувчиларнинг ичида энг аниқ маьлумот берадигани тўрт хлорли углерод ҳисобланади, чунки ушбу эритувчи бирикмага кам таъсир этади, айрим ҳолларда дейтерохлороформни ҳам ишлатиш мумкин. шундай қилиб, уб-, обд-, ад- ва иқ-спектр услубларини биргаликда ишлатиш биополимерлар молекуласига тегишли бўлган …

Хотите читать дальше?

Скачайте полный файл бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "биологик макромолекулаларнинг инфрақизил спектрлари"

1502858897_68931.doc n c o h n c o h c o h n c o h n c o h n биологик макромолекулаларнинг инфрақизил спектрлари биополимерларнинг тузилиши, конформацион ҳолати ва тузилишларида содир бўладгган жараёнларни ўрганишда ультрабинафша, оптик бурилиш дисперсияси ва айланма дихроизм спектрларидан олинган маълумотларни тўлдиришда инфрақизил спектроскопиянинг берган маълумотлари муҳим аҳамиятга эга. инфрақизил соҳада ютилиш натижасида молекулада турли хил тебранишлар рўй беради, яъни спектрнинг содир бўлиши учун молекулада кимёвий боғлар орасидаги бурчак қийматларининг ўзгариши ва турли мураккаб харакатлар бўлиши кузатилади. шунинг учун ҳар бир гурухнинг тебраниш тури молекуланинг тузилишига, конформациясининг ўзгаришига ва гурухни қандай гурухлар ўраб турганига боғлиқ бўлади. бир қанча олиб борилг...

Формат DOC, 93,0 КБ. Чтобы скачать "биологик макромолекулаларнинг инфрақизил спектрлари", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: биологик макромолекулаларнинг и… DOC Бесплатная загрузка Telegram