oqsillar almashinuvi

PPTX 28 стр. 245,0 КБ Бесплатная загрузка

28 стр.

FaylHub.uz

Скачать через Telegram

Размер 245,0 КБ

Тип файла PPTX

Страницы 28

Обновлено Дек 2025

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1 / 28

оқсиллар алмашинуви оқсиллар алмашинуви режа оксилларни ощкозон-ичак йулида фермент таъсирида парчаланиши 2. аминокислоталарнингдезаминланиши, кайтааминланиши ва декарбоксилланиши жараёнлари 3. аминакислоталар алмашинувида хосил булган биологик фаол моддалар. сийдикчилнинг синтези оқсиллар алмашинуви бутун организм, тўқималар, айрим ҳужайралар ҳаёти учун муҳим аҳамиятга эга. ҳужайрадаги бошқа барча алмашинув жараёнларининг ҳаммаси оқсил синтез қилиш учун маълум даражада хизмат қилади. чунки оқсил синтези учун керакли аминокислоталар углеводлар алмашинувидаги оралиқ маҳсулотлардан ҳосил бўлади. ёғлар алмашинувида ажраладиган энегрия атф нинг макроэргик боғларида тўпланиб, кейинчалик янги оқсил молекулаларининг синтезланишида ишлатилади. нуклеин кислоталар алмашинуви эса қайтадан ҳосил бўладиган оқсил молекуласида аминокислоталарнинг жойланиш тартибини белгиловчи информацияни беришда ва сақлашда иштирок этади. бизга маълумки, ҳамма ҳужайраларда синтетик ва парчаланиш реакциялари биологик катализаторлар – ферментлар иштирокида боради. улардан кўпчилигининг фаоллиги минераллар иштирокига боғлиқ бўлиб, оқсиллар алмашинувида турли биокимёвий жараёнларнинг боришида аҳамиятга эга. ҳайвонлар устида олиб борилган тажрибалар шуни кўрсатадики, тез моддалар алмашинуви хусусиятига эга бўлган органлар (жигар, плазма, ичак, ошқозон ости бези ва бошқалар) …

2 / 28

унинг янгиланиш тезлигига таъсир этади. оқсилларни парчаловчи реакцияларнинг биологик аҳамияти бир томондан, овқат моддасидаги ёт оқсилларнинг ошқозон-ичак йўлида парчаланишидан иборат бўлса, иккинчи томондан, ҳужайра учун хос бўлган оқсиллар синтезидан иборат. оқсилларнинг парчаланиши узоқ вақтларгача организмда оқсилларнинг парчаланиши фақат гидролиз реакцияси орқали амалга ошади деб келинган. бироқ бир неча йил аввал оқсил таначаларининг парчаланишининг аденозинтрифосфат иштирокида улардан нуклеотидпептидлар ҳосил бўлиши аниқланган. оқсилларнинг гидролитик парчаланиши ўсимлик ва ҳайвонлар организмида кенг тарқалган бўлиб, бу жараёнда қатор гидролитик ферментлар иштирок этади. ўсимликлар организмида оқсилларнинг парчаланиши протеолитик ферментлар таъсирида аминокислоталар ҳосил бўлишидан бошланади. бундай жараён ўсимликлар уруғи унаётганда жуда интенсив бўлиб, эндосперма ва барг, уруғпалла оқсиллари парчаланиб аминокислоталар ҳосил қилади. кейинчалик ҳосил бўлган эркин аминокислоталар ўсаётган муртакнинг озиқланиши учун ва ёш ниҳол органларининг тузилишига сарфланади. уруғ унаётган даврда протеиназа ферментларининг фаоллиги 8 кунда 40 мартагача ортади. жуда ҳам фаол протеолитик ферментлар ачитқиларда ва моғорларда бўлади. юқори ўсимликларда ва микроорганизмларда протеолитик ферментлар таъсирида оқсиллар ўзининг қурилиш …

3 / 28

нлаб туради. юқорида айтганимиздек, организмда доим оқсилларнинг парчаланиш ва янгидан ҳосил бўлиш жараёни тўхтовсиз боради. оқсил азот тутувчи бирданбир модда бўлганлиги учун, бошқа азот тутмайдиган моддалар унинг ўрнини боса олмайди. оқсиллар парчаланганда ҳосил бўладиган азот ташқарига чиқарилиб туради. шуни таъкидлаш керакки, организм қанча оқсил қабул қилса, шунча парчаланиб туради. азот балансига қараб оқсиллар алмашинуви тўғрисида хулосага келиш мумкин. ҳайвонлар организмидаги озиқ модда сифатида қабул қилинадиган оқсилларнинг бир қатор протеолитик ферментлар таъсирида гидролитик парчаланиши ошқозон-ичак йўлида боради. ошқозон-ичак йўлида юқори молекулали оқсиллар ферментлар таъсирида бирин-кетин кичик молекулали бирикмаларга ва охири аминокислоталаргача парчаланади. аминокислоталар қонга сўрилиб, организмда янги оқсиллар ҳосил бўлишида ва оқсил табиатли фаол моддалар (гормонлар, ферментлар) биосинтезида сарфланади. организмда оқсиллар гидролизининг умумий схемасини қуйидагича ифодалаш мумкин: оқсилларнинг парчаланиши ошқозонда ошқозон суюқлиги ферментлари таъсирида бошланади. ошқозон суюқлигини ошқозон деворининг шиллиқ қаватидаги безлар ажратади. унинг таркиби 99% сув, эркин хлорид кислота ва пепсин ферментидан иборат бўлади. ёш ҳайвонлар ошқозонининг суюқлигида яна бошқа …

4 / 28

ди. панкреатик шира проферментлардан трипсиноген ва химотрипсиногенларни тутади. трипсиноген энтерокиназа таъсирида фаол трипсинга айланади, трипсин эса ўз навбатида фаол бўлмаган химотрипсиногенни фаол химотрипсинга айлантиради. трипсин ва химотрипсинлар таъсирида пептонлар кичик молекулали полипептидларгача парчаланади. полипептидлар ичак ширасидаги аминопептидаза, карбоксипептидаза ва дипептидаза ферментлари таъсирида нарчаланади. қарбоксипептидаза полипептид занжирининг эркин карбоксил гуруҳи томонидан, аминопептидаза эркин аминогуруҳи томонидан парчаланади. гидролиз натижасида ҳосил бўлган дипептидлар дипептидаза ферментлари таъсирида аминокислоталар ҳосил қилади. шундай қилиб, овқат моддаси сифатида қабул қилинган оқсиллар ошқозон-ичак йўлида ферментатив гидролизга учраб, аминокислоталаргача парчаланар экан. аминокислоталар ингичка ичак орқали сўрилиб, моддалар алмашинувида фаол иштирок этади. аминокислоталар алмашинуви кўпчилик аминокислоталар оқсил синтезида иштирок этишидан ташқари моддалар алмашинуви реакцияларида турли ўзгаришларга учрайди. баъзи бир аминокислоталар ферментатив реакциялар давомида физиологик фаолликка эга бўлган моддаларга айланиши мумкин. масалан, тирозин буйрак ости безида адреналин гормонига, қалқонсимон безида эса тироксин гормонига айланиши мумкин, триптофан эса марказий нерв системасининг қатор функциясини регуляция қилувчи серотонин ҳосил бўлишида асосий хомашё ҳисобланади. ўсимликлар …

5 / 28

са ҳам, у тўла қимматга эга бўлмайди. аминокислоталар тўқималарда дезаминланиш, қайта аминланиш ва қисман декарбоксилланишга учрайди. аминокислоталарнинг дезаминланиши. организмда аминокислоталар дезаминланиши натижасида ўзидаги аминогуруҳни йўқотади. бу реакция дегидрогеназа ёки аминокислоталарнинг оксидаза ферментлари иштирокида боради. дезаминланишнинг бир қанча йўллари бор: 1. оксидланиш билан борадиган дезаминланиш. оксидланишли дезаминланиш биринчи навбатда жигарда боради, бироқ аммиакнинг ажралиш жараёни бошқа органларда учрайди. шунинг учун организмдан аммиакни чиқариб ташлаш муҳим аҳамиятга эга. аммиакнинг кўп қисми организмда специфик реакциялар давомида индеферент бирикмага айланиб, ташқарига чиқарилади. шундай реакциялардан бири аминокислоталар амидларининг ҳосил бўлишидир: шу йўл билан организмлардан аммиакнинг маълум миқдори ташқарига чиқарилади ва унинг бир қисми моддалар алмашинувининг кислотали хусусиятига эга бўлган маҳсулотлари билан аммонийли туз ҳосил қилади, улар эса сийдик билан ташқарига чиқарилади. тўқималарда аминокислоталарнинг дезаминланишидан ҳосил бўладиган кетокислота ва аммиакдан қайтадан аминокислоталар синтезланиши кузатилади: қайта аминланиш реакцияси. озиқ билан организмга кирган ва оқсиллар биосинтезида сарфланмаган аминокислоталар қайта аминланишга учрайди. бу реакция 1937 йили биокимёгарлар а.е.броунштейн ва …

Хотите читать дальше?

Скачайте все 28 страниц бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "oqsillar almashinuvi"

оқсиллар алмашинуви оқсиллар алмашинуви режа оксилларни ощкозон-ичак йулида фермент таъсирида парчаланиши 2. аминокислоталарнингдезаминланиши, кайтааминланиши ва декарбоксилланиши жараёнлари 3. аминакислоталар алмашинувида хосил булган биологик фаол моддалар. сийдикчилнинг синтези оқсиллар алмашинуви бутун организм, тўқималар, айрим ҳужайралар ҳаёти учун муҳим аҳамиятга эга. ҳужайрадаги бошқа барча алмашинув жараёнларининг ҳаммаси оқсил синтез қилиш учун маълум даражада хизмат қилади. чунки оқсил синтези учун керакли аминокислоталар углеводлар алмашинувидаги оралиқ маҳсулотлардан ҳосил бўлади. ёғлар алмашинувида ажраладиган энегрия атф нинг макроэргик боғларида тўпланиб, кейинчалик янги оқсил молекулаларининг синтезланишида ишлатилади. нуклеин кислоталар алмашинуви эса қайтадан ҳосил бўлад...

Этот файл содержит 28 стр. в формате PPTX (245,0 КБ). Чтобы скачать "oqsillar almashinuvi", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: oqsillar almashinuvi PPTX 28 стр. Бесплатная загрузка Telegram