биохимия соединительной ткани

PPT 54 стр. 2,8 МБ Бесплатная загрузка

54 стр.

FaylHub.uz

Скачать через Telegram

Размер 2,8 МБ

Тип файла PPT

Страницы 54

Обновлено Дек 2025

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1 / 54

биохимия соединительной ткани. белки. особенности аминокислотного состава, физико-химические свойства, функции. коллаген (синтез, созревание, катаболизм), эластин, ламинин, фибронектин. протеогликаны. маркеры образования и распада соединительных тканей. биохимия соединительной ткани. автор – доцент кафедры биохимии е.а. рыскина * к соединительной ткани относят ткани костей, зубов, хрящей, сухожилий, подкожную клетчатку. соединительная ткань может образовывать твердые структуры кости и зуба; может принимать форму каната, придавая сухожилиям большую прочность на разрыв; может формировать прозрачное вещество роговицы глаза. * особенностью строения соединительной ткани является наличие хорошо развитого внеклеточного матрикса. межклеточный матрикс занимает больше место, чем сами клетки. * внеклеточный матрикс (вкм) соединительной ткани: 1. имеет сложный химический состав, содержит разнообразные белки и полисахариды, в образовании которых участвуют бластные клетки соединительной ткани. 2. специфическое взаимодействие этих молекул обеспечивает образование высокоупорядоченной трехмерной структуры межклеточного матрикса. белки внеклеточного матрикса среди белков внеклеточного матрикса выделяют белки двух функциональных типов - фибриллярные и адгезивные. фибриллярные белки - коллагены и эластин, выполняют преимущественно …

2 / 54

белки составляют группу неколлагеновых белков межклеточного матрикса. соотношение коллагеновых и неколлагеновых белков межклеточного матрикса составляет 75% и 25% соответственно. коллаген – основной структурный белок соединительной ткани коллагены составляют приблизительно 30 % общего количества белка в организме, синтезируется клетками соединительной ткани. в настоящее время идентифицировано более 20 разновидностей коллагенов, которые кодируются отдельными генами. строение молекул коллагенов молекулы коллагенов имеют трехспиральную структуру, полученную при скручивании трех полипептидных α – цепей, где отдельные цепи связаны между собой водородными связями. количество аминокислот в каждой из α – цепей около 1000. * особенности аминокислотного состава коллагена полипептидная цепь коллагена состоит из повторяющихся триплетов: [гли-х-y], где гли – глицин, х и y могут быть любыми аминокислотами, но чаще всего: х –пролин или аланин y - гидроксипролин или гидроксилизин. коллаген содержит 33% глицина. на рисунке аминокислотные остатки глицина окрашены в черный цвет, а других аминокислот – в белый. * * схематически цепь коллагена может быть представлена следующим …

3 / 54

на. включает 2 этапа: - внутриклеточный - внеклеточный на первом этапе происходит пострансляционная модификация полипептидных цепей препроколлагена. во втором этапе – образуются зрелые коллагеновые волокна. * внутриклеточный этап созревание коллагена включает в себя ряд последовательных изменений цепи препроколлагена: 1) отщепление сигнальной пептидной последовательности от n-конца препроколлагена и образование проколлагена (на мембране эпр) рибосома мембрана эпр синтезируемый белок везикулярное пространство эпр n-концевая сигнальная последовательность * 2) гидроксилирование пролина и лизина проколлагена, катализируют ферментативные реакции - гидроксилазы синтезированный гидроксипролин (гипро) участвует в образовании водородных связей в тройной спирали коллагена. гидроксилизин (гилиз) является участником последующего гликозилирования проколлагена и может превращаться в гидроксиаллизин, который участвует в образовании сшивок между молекулами коллагена. рибосома мембрана эпр синтезируемый белок везикулярное пространство эпр он он он * ферментам гидроксилазам для осуществления реакции гидроксилирования необходим атом двухвалентного железа и его восстановитель - витамин с (аскорбат) * 3) гликозилирование гидроксилизина под действием гликозилтрансфераз (присоединение углеводного компонента) углеводные компоненты связываются с …

4 / 54

от проколлагена n – и с – концевых пептидов под действием специфических протеиназ. * 2) формирование фибрилл коллагена из сформировавшихся молекул тропоколлагена происходит сборка коллагеновых фибрилл, в которых одна нить тропоколлагена сдвинута по отношению к другой примерно на на ¼ своей длины. на стыках молекулы тропоколлагена не примыкают друг другу вплотную, между ними остается просвет длиной в 35-40 нм. в твердых тканях эти просветы выполняют роль центров минерализации. такое расположение повышает прочность фибрилл на растяжение. * 3) стабилизация и укрепление фибрилл коллагена модифицированные аминокислоты - гидроксипролин и гидроксилизин играют важную роль в образовании фибрилл. он – группы гидроксипролина соседних цепей тропоколлагена образуют водородные связи, укрепляющую структуру фибрилл. радикалы лизина, гидроксилизина и аллизина обеспечивают поперечные сшивки между молекулами тропоколлагена. образование аллизина для создания укрепляющих связей фермент лизилоксидаза катализирует реакцию превращения в тропоколлагене аминогрупп отдельных лизильных и гидроксилизильных остатков в альдегидные группы и образование аллизина. остаток лизина остаток аллизина * возникшие альдегидные …

5 / 54

громной прочностью и практически нерастяжимы. они могут выдерживать нагрузку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей. * катаболизм коллагена распад коллагена происходит медленно под действием коллагеназ. основной фермент - са 2+, zn 2+ - зависимая коллагеназа (металлопротеиназа) расщепляет пептидные связи в определенных участках коллагена. образующиеся фрагменты спонтанно денатурируют и становятся доступными для действия других протеолитических ферментов. основной маркер распада коллагена важнейший метаболитом характеризующим скорость распада коллагена является гидроксипролин. повышение содержания гидроксипролина в плазме крови свидетельствует нарушениях созревания коллагена и распаде коллагена. 85-90% этой аминокислоты освобождается в результате гидролиза коллагена. нарушения синтеза и распада коллагена может приводить к развитию патологий (коллагенозы и фиброзы). типы коллагена в настоящее время известно около 20 различных типов коллагена, различающихся по первичной и пространственной структурам, по функциям, локализации в организме и биологической роли. различают два основных типа …

Хотите читать дальше?

Скачайте все 54 страниц бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "биохимия соединительной ткани"

биохимия соединительной ткани. белки. особенности аминокислотного состава, физико-химические свойства, функции. коллаген (синтез, созревание, катаболизм), эластин, ламинин, фибронектин. протеогликаны. маркеры образования и распада соединительных тканей. биохимия соединительной ткани. автор – доцент кафедры биохимии е.а. рыскина * к соединительной ткани относят ткани костей, зубов, хрящей, сухожилий, подкожную клетчатку. соединительная ткань может образовывать твердые структуры кости и зуба; может принимать форму каната, придавая сухожилиям большую прочность на разрыв; может формировать прозрачное вещество роговицы глаза. * особенностью строения соединительной ткани является наличие хорошо развитого внеклеточного матрикса. межклеточный матрикс занимает больше место, чем сами клетки. * внекл...

Этот файл содержит 54 стр. в формате PPT (2,8 МБ). Чтобы скачать "биохимия соединительной ткани", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: биохимия соединительной ткани PPT 54 стр. Бесплатная загрузка Telegram