биохимия соединительной ткани: эластин; фибронектин и другие неколлагеновые белки

PPT 47 pages 620.5 KB Free download

Page preview (5 pages)

Scroll down 👇
1 / 47
powerpoint presentation биохимия соединительной ткани: эластин; фибронектин и другие неколлагеновые белки. биохимия аморфного вещества соединительной ткани мукополисахаридозы (болезни накопления в соединительной ткани) эластин: первичная структура фибриллярный белок соединительной ткани в нем до 90 % гидрофобных аминокислот – еще более гидрофобен, чем зрелый коллаген. много лизина, есть участки со строго определенной последовательностью расположения аминокислот (триады), но их меньше, чем в коллагене эластин: пространственная организация полипептидные цепи укладываются в пространстве в виде рыхлых глобул из одной полипептидной цепи за счет остатков лизина происходит взаимодействие между молекулами эластина при взаимодействии лизина 4-х молекул эластина образуется десмозин эластин: роль десмозинового мостика десмозин – это структура пиридина, которая образована 4-мя остатками лизина четырех эластиновых цепей. десмозин – аналог сшивки в коллагене. образование десмозина между отдельными молекулами эластина делает возможным смещение молекул без разрыва (растяжение тканей, богатых эластином) аморфное вещество соединительной ткани (межуточное вещество) клетки соединительной ткани не могут свободно перемещаться в ней коллагеновые фибриллы формируют …
2 / 47
ки-регуляторы остеогенеза все эти белки синтезируются клетками соединительной ткани, однако зрелая форма образуется в межклеточном пространстве путем многоступенчатой посттрансляционнной модификации фибронектины широко распространены в организме некоторые клетки выделяют водорастворимую разновидность фибронектина клетки соединительной ткани продуцируют в основном нерастворимую форму фибронектина строение фибронектина фибронектин – типичный пример «модулярных» гликопротеинов гомодимер, состоящий из 2 идентичных полипетидов, каждый из которых имеет молекулярную массу порядка 235 кда (2 субъединицы фибронектина) полипетиды гомодимера связаны друг с другом дисульфидными связями на с-концевой части молекулы строение фибронектина каждая субъединица, образованная полипептидной цепью, представляет собой вытянутую структуру, длиной 60-70 нм и диаметром 2-3 нм, содержит ряд небольших функциональных доменов (блоков) в фибронектине идентифицированы домены, отвечающие за способность белка связываться с коллагеном, фибрином, фактором xiii свертывания крови, гепарином, компонентом с1 комплемента, клетками разных видов строение фибронектина структурные домены относительно устойчивы к протеиназам, но соединены участками, чувствительными к протеолизу все домены фибронектина сильно гликозилированы: присоединеннные олигосахаридные цепи делают белок «клейким», …
3 / 47
фибриллам внеклеточного матрикса роль фибронектина фибронектин связывается с агрегирующимися проколлагеновыми фибриллами и ускоряет образование зрелых фибрилл благодаря фибронектину коллагеновые и эластиновые волокна образуют протяженные упругие структуры фибронектины связывают бактерии, попадающие в ткани, и препятствуют их дальнейшему продвижению и размножению при опухолевых заболеваниях количество фибронектина снижается, что способствует метастазированию опухоли гликозаминогликаны (гетерополисахариды) соединительной ткани делятся на 2 группы: сульфатированные (содержат остатки серной кислоты) несульфатированные – к ним относится только гиалуроновая кислота сульфатированные гликозаминогликаны (сгаг) сульфатированные гликозаминогликаны подразделяются на 6 основных типов 5 типов структурно сходны — в их полисахаридных цепях чередуются дисахаридные звенья, состоящие из остатков сульфатированных аминосахаров (n-ацетилглюкозамина и n-ацетилгалактозамина) и уроновых кислот (d-глюкуроновой или l-идуроновой) сульфатированные гликозаминогликаны (гаг) хондроитин-4-сульфат хондороитин-6-сульфат дерматансульфат гепарин гепарансульфат число чередующихся дисахаридных звеньев в гликозаминогликанах может быть очень большим сульфатные группы могут присоединяться к гликозаминогликанам через атом кислорода (o-сульфатирование) или через атом азота (n-сульфатирование) кератансульфат – особый тип сгаг в сгаг шестого типа — кератансульфате …
4 / 47
аряд способствует присоединению к ним положительно заряженных катионов калия, натрия, кальция, магния присутствие ионов увеличивает способность удерживать воду, обеспечивая высокие упругие свойства соединительной ткани несульфатированные гаг – гиалуроновая кислота является одним из основных компонентов внеклеточного матрикса, формирующим надмолекулярные комплексы протеогликанов содержится во многих биологических жидкостях (слюне, синовиальной жидкости и др.) несульфатированные гаг – гиалуроновая кислота гиалуроновая кислота является главным компонентом синовиальной жидкости, отвечающим за её вязкость формирование протеогликанов соединительной ткани остальные 5 % веса - это специальный белок cor («сердцевина») 1 молекула cor-белка может присоединить до 100 молекул сгаг. белковый и небелковый компоненты в протеогликанах связаны прочными ковалентными связями дальнейшая судьба протеогликанов в клетке протеогликаны образуют сложный надмолекулярный комплекс с гиалуроновой кислотой в его составе: гиалуроновая кислота, особые связующие белки, а также протеогликаны упругие цепи сгаг в составе протеогликанов образуют образуют макромолекулярные сетчатые структуры формирование комплекса протеогликанов с гиалуроновой кислотой дальнейшая судьба протеогликанов такое химическое строение обеспечивает выполнение функции молекулярного …
5 / 47
β-1,4- и β-1,3-гликозидными связями молекула гиалуроновой кислоты может содержать до 25 000 таких дисахаридных звеньев строение гиалуроновой кислоты природная гиалуроновая кислота имеет молекулярную массу от 5 000 до 20 000 000 да. средняя молекулярная масса полимера, содержащегося в синовиальной жидкости у человека составляет 3 140 000 да структурное звено гиалуроновой кислоты содержание гиалуроновой кислоты в теле человека весом 70 кг в среднем содержится около 15 граммов гиалуроновой кислоты, треть из которой преобразуется (расщепляется или синтезируется) каждый день. синтез гиалуроновой кислоты гиалуроновая кислота синтезируется классом встроенных мембранных белков, называющихся гиалуронат-синтетазами (has) в организмах позвоночных содержатся три типа гиалуронат-синтетаз: has1, has2 и has3 синтез гиалуроновой кислоты эти ферменты удлиняют молекулу гиалуроновой кислоты, поочерёдно присоединяя к исходному полисахариду глюкуроновую кислоту и n-ацетилглюкозамин в процессе синтеза полимер экструдируется («выдавливается») через клеточную мембрану в межклеточное пространство катаболизм гиалуроновой кислоты гиалуроновая кислота расщепляется семейством ферментов, называемых гиалуронидазами в организме человека существуют по меньшей мере семь типов …

Want to read more?

Download all 47 pages for free via Telegram.

Download full file

About "биохимия соединительной ткани: эластин; фибронектин и другие неколлагеновые белки"

powerpoint presentation биохимия соединительной ткани: эластин; фибронектин и другие неколлагеновые белки. биохимия аморфного вещества соединительной ткани мукополисахаридозы (болезни накопления в соединительной ткани) эластин: первичная структура фибриллярный белок соединительной ткани в нем до 90 % гидрофобных аминокислот – еще более гидрофобен, чем зрелый коллаген. много лизина, есть участки со строго определенной последовательностью расположения аминокислот (триады), но их меньше, чем в коллагене эластин: пространственная организация полипептидные цепи укладываются в пространстве в виде рыхлых глобул из одной полипептидной цепи за счет остатков лизина происходит взаимодействие между молекулами эластина при взаимодействии лизина 4-х молекул эластина образуется десмозин эластин: роль дес...

This file contains 47 pages in PPT format (620.5 KB). To download "биохимия соединительной ткани: эластин; фибронектин и другие неколлагеновые белки", click the Telegram button on the left.