активирование и ингибирование ферментов

DOC 59.5 KB Free download

Page preview (5 pages)

Scroll down 👇

1403349702_45082.doc активирование и ингибирование ферментов план: 1. активирование ферментов. 2. ингибирование ферментов: а) конкурентное б) неконкурентное в) бесконкурентное г) субстратное д) аллостерическое 3. практическое значение ферментов скорость ферментативной реакции, иными словами, активность фермента определяется также присутствием в среде активаторов и ингибиторов: первые повышают скорость реакции и иногда модифицируют ее, вторые – тормозят реакцию. среди химических соединений, оказывающих влияние на активность ферментов, встречаются разнообразные вещества. так, нсl активирует действие пепсина, желчные кислоты – панкреатической липазы; некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназа), растительная протеиназа папаин и др. в значительной степени активируются соединениями, содержащими свободные sh- группы (глутатион, цистеин), а некоторые также витамином с. особенно часто в качестве активаторов служат ионы двухвалентных и иногда одновалентных металлов. многие ферменты вообще не активны в отсутствии металлов. ионы металлов бывают довольно специфичными активаторами. часто для некоторых ферментов требуется ионы не одного, а нескольких металлов. например, для na+, k+ - атаазы, осуществляющей транспорт одновалентных катионов через клеточную …

и активного центра фермента. ионы металлов, коферменты и их предшественники и активные аналоги, субстраты можно использовать на практике как препараты, активирующие ферменты. активация некоторых ферментов может осуществляться путем модификации, не затрагивающей активный центр их молекул. возможно несколько вариантов такой модификации: 1) активация неактивного предшественника – профермента, или зимогена; 2) активация путем присоединения какой-либо специфической модифицирующей группы к молекуле фермента; 3) активация путем диссоциации неактивного комплекса белок-активный фермент. ингибирование ферментов. ингибиторы представляют большой интерес для понимания механизма ферментативного катализа. применение различных веществ, связывающих функциональные группы контактного и каталитического участков активного центра фермента, может прояснить значение тех или иных групп, участвующих в катализе. изучение ингибирования ферментативных реакций имеет прикладное значение для изыскания и расшифровки механизма действия лекарственных средств, ядохимикатов и т.д. следует осторожно относиться к термину ингибитор, понимая под ним только то вещество, которое вызывает специфическое снижение активности фермента. любые денатурирующие агенты также вызывают угнетение ферментативной реакции. поэтому в случае действия денатурирующих …

тром фермента ингибитора, сходного по структуре с субстратом и препятсятвующего образованию фермент-субстратного комплекса. при конкурентном торможении ингибитор и субстрат, будучи сходными по строению, конкурируют за активный центр фермента. с активным центром связывается то соединение, молекул которого больше. с ферментом связан либо субстрат, либо ингибитор, поэтому для такого типа ингибирования справедливо уравнение e + i ( ei. где i – ингибитор; ei – фермент-ингибиторный комплекс. но никогда при конкурентном ингибировании не образуется тройной комплекс esi (фермент-субстрат-ингибитор), чем этот тип ингибирования отличается от других. конкурентными ингибиторами могут быть метаболиты, накопление которых регулирует активность ферментов, и чужеродные вещества. такие препараты, как прозерин, физостигмин, севин, угнетают фермент обратимо, а фосфорорганические препараты типа армина, нибуфина, хлорофоса, зарина, зомана действуют необратимо, фосфорилируя каталитическую группу фермента. действие обратимых ингибиторов постепенно проходит. токсичность необратимых ингибиторов несравненно выше, поэтому их применяют для борьбы с вредителями сельского хозяйства, бытовыми насекомыми и грызунами (например, хлорофос) и как боевые отравляющие вещества (например, …

битора на каталитическое превращение, но не на связывание субстрата с ферментом. неконкурентный ингибитор или связывается непосредственно с каталитическими группами активного центра фермента, или, связываясь с ферментом вне активного центра, изменяет конформацию активного центра таким образом, что затрагивает структуру каталитического участка, мешая взаимодействию с ним субстрата. поскольку неконкурентный ингибитор не влияет на связывание субстрата, то в отличие от конкурентного ингибирования наблюдается образование тройного комплекса еsi по уравнению е + s + i ( esi однако превращение этого комплекса в продукты не происходит. неконкурентными ингибиторами являются, например, цианиды, которые прочно соединяются с трехвалентным железом, входящим в каталитический участок геминового фермента – цитохромоксидазы. блокада этого фермента выключает дыхательную цепь, и клетка погибает. к неконкурентным ингибиторам ферментов относится ионы тяжелых металлов, и их органические соединения. поэтому ионы тяжелых металлов ртути, свинца, кадмия, мышьяка и других очень токсичны. они блокируют, например, sh- группы, входящие в каталитический участок фермента. неконкурентные ингибиторы применяются как фармакологические средства, отравляющие …

твие субстрата. более того, ингибитор облегчает присоединение субстрата, а затем, связываясь сам, ингибирует фермент. это более редкий пример ингибирования, чем рассмотренные выше. субстратным ингибированием называется торможение ферментативной реакции, вызванное избытком субстрата. такое ингибирование происходит вследствие образования фермент – субстратного комплекса, но не способного подвергаться каталитическим превращениям: e + s ( es e + 2s ( es2 комплекс es2 не продуктивный и делает молекулы фермента не активными. субстратное торможение вызвано избытком субстрата, по этому снимается при снижении его концентрации. аллостерическая регуляция активности ферментов. аллостерическая регуляция характерна только для особой группы ферментов с четвертичной структурой, имеющих регуляторные центры для связывания аллостерических эффекторов. отрицательные эффекторы, которые тормозятпревращение субстрата в активном центре фермента, выступают в роли алластерических ингибиторов. положительные алластерические эффекторы, напротив, ускоряют ферментативную реакцию, и поэтому их относят к алластерическим активаторам. алластерическими эффекторами ферментов наиболее часто выступают различные метоболиты, а также гормоны,коны металлов, коферменты, механизм действия аллостерических ингибиторов на фермент заключается в изменении …

Want to read more?

Download the full file for free via Telegram.

Download full file

About "активирование и ингибирование ферментов"

1403349702_45082.doc активирование и ингибирование ферментов план: 1. активирование ферментов. 2. ингибирование ферментов: а) конкурентное б) неконкурентное в) бесконкурентное г) субстратное д) аллостерическое 3. практическое значение ферментов скорость ферментативной реакции, иными словами, активность фермента определяется также присутствием в среде активаторов и ингибиторов: первые повышают скорость реакции и иногда модифицируют ее, вторые – тормозят реакцию. среди химических соединений, оказывающих влияние на активность ферментов, встречаются разнообразные вещества. так, нсl активирует действие пепсина, желчные кислоты – панкреатической липазы; некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназа), растительная протеиназа папаин и др. в значительной степени активируются сое...

DOC format, 59.5 KB. To download "активирование и ингибирование ферментов", click the Telegram button on the left.

Tags: активирование и ингибирование ф… DOC Free download Telegram