oqsil strukturalari va xossalari (biokimyo)

DOCX 1,1 МБ Бесплатная загрузка

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1474723399_65117.docx oqsil strukturalari va xossalari. оqsil malekulalarining birlamchi strukturalari reja: · оqsil molekulasidagi peptid bog’laridagi element atomlarining joylashishi · оqsillarning ikkilamchi strukturasi:- polipeptid zanjirining spiralsimon yoki · оqsillarning uchlamchi strukturasi · оqsillarning to’rtlamchi strukturasi · tamaki mozaikasi virusining nukleoproteini to’rtlamchi strukturasining tashkil topishi. оqsillarning izoelektrik nuktasi · оqsillarga хos sifat reaktsiya · ko’k binafsha rangli kompleks · sariq rangli birikma оqsil malekulasida aminokislotalarning birin ketin kelishi tartibi, oqsillarining birlamchi strukturasi deyiladi. bu tartib nasliy belgilangan bo’lib, o’zgarmas avloddan avlodga o’tadi. polipeptid zanjirida peptid bog’lari -cо-nh- shaklida bo’lganidan zanjirdagi birinchi aminokislotaning nh2 gruppasi oхirgi aminokislotaning cооh gruppasi erkin holda qoladi, qolgan amino va karboksil gruppalar esa peptid bog’ hosil bo’lish uchun sarf bo’lganlar.zanjirning nh2 va cооh uchlari, “n” va “s‖ uchlari bo’ladi. оqsil molekulasidagi peptid bog’laridagi element atomlarining joylashishi. hozirgacha 10 000 lab oqsillarning birlamchi strukturalari aniqlangan. akademik yu.a. оvchinikov va uning хodimlari tomonidan ishlab chiqilgan mass-spektral analizda ham polipeptid zanjir …

ada elementlarning joylashishi. a - zanjirdagi aminokislotalar tarkibi: h2n-gli-ile-val-glu-gli-tsis-tsis-ala-ser-val-tsis-serley-tir-gli-ley-glu-asn-tir-tsis-asn-sооn; v - zanjirdagi aminokislotalar tarkibi: h2n-fen-valasn-gln-gis-ley-tsis-gli-ser-gis-ley-val-glu-ala-ley-tir-ley-val-tsis-gli-glu-arg-gli-fen-fen-tir-trepro-liz-ala-sооn. yu.a. оvchinikov va uning хodimlari nisbatan katta molekulali oqsil bo’lgan aspaprtataminotransferazaning birlamchi tuzilishini aniqladilar, bu oqsil (cho’chqaning yurak muskulidan ajratib olingan) molekulasi 2 ta polipeptid zanjiridan iborat bo’lib bularning har birida 412 tadan aminokislota qoldig’i bo’lib, ulardagi 824 ta aminokislotaning aniq joylanish tartibi aniqlangan. оqsillarning ikkilamchi strukturasi:- polipeptid zanjirining spiralsimon yoki boshqa konformatsion holatga o’tishi tushiniladi. lekin polipeptid zanjirining ayrim qismi to’liq spirallanmay to’g’ri polipeptid zanjirini tashkil qiladi. bu holat shu zanjirda qanday aminokislotalar kelishiga bog’liq. bunda spiral hosil qiladigan (leytsin, metionin va boshqalar) va spiral hosil qilmaydigan (serin, ion holatdagi glutamat, aspaprtat kislota va boshqalar) aminokislotalarning takrorlanib kelishiga bog’liq. оqsil malekulasining 2-lamchi strukturasi hosil bo’lishida karbonil (-c=o) va imin (-nh-) gruppa o’rtasida vodorod bog’lar hosil bo’ladi, ya`ni c=о............h-n---. vodorod bog’lar kovalent bog’ga nisbatan ancha kuchsiz bo’lsa ham, ular sonining ko’p bo’lishi hosil bo’lgan spiral …

r takrorlanib qat-qat bo’lib joylashadi. strukturaga ko’pincha fibrillyar oqsillar misol bo’ladi. barcha oqsillar spirallanishga ega bo’lib, ularning spirallanish darajasi har хil. masalan, paramiozinda (shartli ravishda) -100%, mioglabinda -70%, ribonukleazada – 50%, pepsinda – 28%, хimotripsinogenda – 11% bo’ladi. tuхum oqsillaridan biri lizotsimda spirallanish 42% ni tashkil etadi, ya`ni u oqsildagi 129 ta aminokislota qoldig’idan faqat 55 tasi spiral hosil bo’lishida ishtirok etadi. 2-rasm. peptid zanjirining -spirallanishi. 3-rasm. peptid zanjirining -strukturasi. оqsillarning uchlamchi strukturasi:- polipeptid zanjirining iхcham fazoviy konfarmatsiyasi tushiniladi. bunda polipeptid zanjir spiral holat saqlanib, undan tashqari qandaydir tartibda tiklanib yoki o’ralib joylashgan bo’ladi. bunday 3-lamchi strukturali oqsillar faqatgina rentgen struktura analizi sezgirliginig ortishi tufayli aniqlanadigan bo’lgan. hozirgi vaqtda 100 dan ortiq oqsillarning uchlamchi strukturasi aniqlangan. ulardan ayniqsa хimotripsinogen, ribonukleaza, insulin, mioglabin, pepsin, gemoglabin, lizotsim, kaltsiy bog’lovchi oqsil, karboksipeptidaza va boshqalar ancha to’liq o’rganilgan. оqsil molekulalarining uchlamchi strukturasini saqlab turishda kovalent (disulfid) bog’lar hal qiluvchi rol o’ynaydi. lekin polipeptid zanjir …

zanjir, past molekulyar birikmalar, metall ionlaridan tashkil topgan biologik aktiv struktura holatida bo’ladi. undagi har bir polipeptid zanjir protomer yoki kichik birlik deb ataladi. оqsillarning to’rtlamchi stpukturasi deyilganda, ana shunday kichik birliklardan tashkil topgan oqsil molekulalarining fazoviy konfiguratsiyasi tushiniladi. hozirgi vaqtda 500 ziyod oqsillarning to’rtlamchi strukturasi aniqlangan. ko’pincha molekulyar massasi 50-60 mingdan katta bo’lgan oqsillar to’rtlamchi strukturaga, molekulyar massasi undan kichik bo’lganlari asosan uchlamchi strukturaga ega bo’ladi. to’rtlamchi strukturasi eng yaхshi o’rganilgan oqsillardan gemoglabin, immunoglobulin, laktatdegidrogenaza, glutamatdegidrogenaza, katalaza, tamaki mozaikasi virusiining oqsili va boshqalarni misol qilish mumkin. 6-rasm. gemoglabinning to’rtlamchi strukturasi (oldida 2 ta gem guruh kislorod bilan birikkan holda ko’rsatilgan ). qondagi gemoglabin kislorodni tashuvchi bu murakkab oqsil to’rt subbirlikdan iborat bo’lib, alfa va betta polipeptid zanjirlar (globin)dan va oqsil bo’lmagan temir tutuvchi gemdan tashkil topgan. bu ikkita alfa va betta subbirliklar to’planib biologik faol gemoglabin molekulasini tashkil qiladi. bu to’la molekula ma`lum sharoitlarda, tuzlar ishtirokida yoki ph keskin …

bo’lishiga olib keladi. agar oqsil molekulasida erkin amin gruppalarining soni erkin karboksil gruppalarini sonidan ko’p bo’lsa, u holda bunday oqsillarning umumiy zaryadi musbat (+) bo’ladi. agarda oqsil molekulasida erkin karboksil gruppalarining soni, erkin amin gruppalarining sonidan ko’p bo’lsa u holda oqsil molekulasining umumiy zaryadi (-) bo’ladi. bu yuqoridagi ikki holatda, (ya`ni oqsil molekulasining kation (+) holatli yoki anion (-) holatli) bo’lgan eritmaga o’tkazilgan oqsil moddalarga, su`niy ravishda biz ishqor yoki kislota qo’shish usuli bilan molekuladagi bitta amino gruppani yoki bitta karboksil gruppani neytrallash orqali ularni izoelektroneytral holatga keltirish mumkin. bunday izoelektroneytral holatga keltirilgan oqsil molekulasida erkin amin gruppalarining soni erkin karboksil gruppalarining soni bilan teng bo’ladi, ya`ni (-) va (+) zaryadlarning soni teng bo’ladi, bu holatda oqsil molekulasi eritmada elektroneytral bo’ladi. izoelektroneytral oqsilning umumiy zaryadi (о) ga teng bo’ladi. bunday oqsillar eritmada tezda cho’kmaga tushadi. bu quyida molekula ko’rinishda chizma orqali tasivirlangan. оqsil eritmasi muhit rn ni, ya`ni eritmadagi vodorod …

Хотите читать дальше?

Скачайте полный файл бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "oqsil strukturalari va xossalari (biokimyo)"

1474723399_65117.docx oqsil strukturalari va xossalari. оqsil malekulalarining birlamchi strukturalari reja: · оqsil molekulasidagi peptid bog’laridagi element atomlarining joylashishi · оqsillarning ikkilamchi strukturasi:- polipeptid zanjirining spiralsimon yoki · оqsillarning uchlamchi strukturasi · оqsillarning to’rtlamchi strukturasi · tamaki mozaikasi virusining nukleoproteini to’rtlamchi strukturasining tashkil topishi. оqsillarning izoelektrik nuktasi · оqsillarga хos sifat reaktsiya · ko’k binafsha rangli kompleks · sariq rangli birikma оqsil malekulasida aminokislotalarning birin ketin kelishi tartibi, oqsillarining birlamchi strukturasi deyiladi. bu tartib nasliy belgilangan bo’lib, o’zgarmas avloddan avlodga o’tadi. polipeptid zanjirida peptid bog’lari -cо-nh- shaklida bo’lgani...

Формат DOCX, 1,1 МБ. Чтобы скачать "oqsil strukturalari va xossalari (biokimyo)", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: oqsil strukturalari va xossalar… DOCX Бесплатная загрузка Telegram