nurullayeva hilolaning biokimyo va malekulyar biologiya prezentatsiyasi

PPTX 16 стр. 76,9 КБ Бесплатная загрузка

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇
1 / 16
mavzu:oqsillar denaturatsiyasi va uning biologik ahamiyati termiz davlat unversiteti biologiya fakulteti sirtqi talim yònalishi 2 kurs 520 gurux talabasi nurullayeva hilolaning biokimyo va malekulyar biologiya fanidan tayyorlagan prezintatsiyasi mavzu:oqsillar denaturatsiyasi va uning biologik ahamiyati reja: 1.oqsillar 2.denaturatsiyani keltirib chiqaradigan omillar oqsillar, proteinlar — hamma tirik mavjudotlar tarkibiga kiradigan murakkab, azot tutuvchi organik moddalar. o. tirik materiyaning tuzilishida, shuningdek, uning hayot faoliyatida muhim ahamiyatga ega. hujayra tarkibida bir necha ming xil o. mavjud boʻlib, ularning har biri maʼlum bir vazifani bajaradi. shuning uchun ular proteinlar (yun. protos — birinchi, eng muhim) deb ataladi. o. hujayra quruq vaznining 3/4 qismini tashkil etadi. maʼlumki, hamma organizmlarning o.i, ularning har xil biologik faolligidan katʼi nazar, bir xil 20 ta standart aminokislotadan tashkil topgan boʻlib, bu kislotalar alohida hech qanday biologik faollikka ega emas. oqsilning birbiridan kimyoviy farqi, ulardagi aminokislotalarning ketma-ketligiga bogʻliq. aminokislotalar oqsil tuzilmasining alifbosi boʻlib, ularni turli tartibda biriktirib, cheksiz sondagi ketma-ketliklarni, yaʼni …
2 / 16
oʻli-shi mumkin. oqsillar.dagi aminokislotalar bir-biri bilan peptid bogʻlari, yaʼni amid bogʻlari bilan birikkan, bu bogʻ bir aminokislota a-karboksil qoldigʻining ikkinchi aminokislota a-aminoguruxli qoldigʻi bilan bogʻlanishi hisobiga hosil boʻladi. shu koʻrinishda tuzilgan polimerlar peptidlar deb ataladi, di-, tri-, tetra- va q.k. deb nomlangan old qoʻshimchalar, molekula tarkibidagi aminokislota qoldiklari soniga bogʻliq, mas, dipeptidda 2 ta qoldiq, tripeptidda — uchta qoldiq va boshqa uncha katta boʻlmagan aminopeptidlardan farqli oʻlaroq, polipeptidlar 20 yoki undan ortiq (oqsil tabiatiga koʻra, taxminan 50 tadan 2500 tagacha) aminokislota qoldiqlari tutadi. oqsillar.da ketma-ket joylashgan aminokislota qoldiqlari uzun zanjirni yoki oqsillarning birlamchi tuzilmasini tashkil etadi. oʻz navbatida, oqsil.ning har xil joyida joylashgan aminokislota qoldiqlari tarkibidagi kimyoviy moddalar oʻzaro har xil boglar bilan bogʻlanishi natijasida o.ning murakkab ikkilamchi, uchlamchi va toʻrtlamchi tuzilmalari qosil boʻladi. yuqorituzilishdagi tuzilmalar fizik va kimyoviy omillar (yukrri harorat, kislota, ishqor va boshqalar) taʼsirida quyi tuzilishdagi shakllarga qaytadi (bu hodisa oqsil. denaturatsiyasi deb ataladi), natijada ular oʻz …
3 / 16
i. biriktiruvchi toʻqima (aktin, miozin, kollagen), soch, teri (a-keratin) oqsillari bunga misol boʻla oladi. fibrillyar oqsillar ., asosan, qurilish ashyosi yoki himoya vazifasini bajaradi oqsillar.ning biologik vazifalari boʻyicha kuyidagi tasnifi mavjud: fermentlar (tripsin, ribonukleaza), tashuvchi oqsillar. (gemoglobin, zardob albumini, mioglobin), oziq-ovqat va zaxira oqsillari (tuxum albumini, sutdagi kazein, ferritin), qisqaruvchi va harakat oqsillari (aktin, miozin), tuzilma oqsillari (kollagen, proteoglikanlar, kreatin), himoya oqsillari (antitelolar, fibrinogen, trombin, ilon zahari, boʻgʻma qoʻzgʻatuvchisining toksini), nazorat qiluvchi oqsillar (insulin, kortikotropin, oʻsish gormoni) va boshqa oqsilqalin matnni ajratib olish, ulardagi aminokislota qoldiklarini aniqlashda kimyo va molekulyar biol. fanlarining usullaridan (dializ, gelfiltratsiya, elektroforez, xromatografiya, sekve-natsiya va boshqalar) foydalaniladi. oqsil denaturatsiyasi bu harorat, ph yoki ba'zi kimyoviy moddalar kabi turli xil atrof-muhit omillari tufayli uch o'lchovli strukturaning yo'qolishidan iborat. tuzilishning yo'qolishi, u oqsil bilan bog'liq bo'lgan biologik funktsiyani yo'qotishiga olib keladi, u fermentativ, tarkibiy, tashuvchisi va boshqalar. oqsilning tuzilishi o'zgarishlarga juda sezgir. bitta muhim vodorod bog'lanishining destabilizatsiyasi oqsilni …
4 / 16
tlarga ega bo'lgan 20 xil turga ega. ular peptidli bog'lanish orqali bir-biriga bog'langan. ikkilamchi tuzilish ushbu tuzilishda aminokislotalarning bu chiziqli zanjiri vodorod aloqalari orqali katlana boshlaydi. ikkita asosiy ikkilamchi tuzilmalar mavjud: spiral shaklidagi a spiral; va ikkita chiziqli zanjir parallel ravishda tekislanganda, buklangan varaq β. uchinchi darajali tuzilish bunga uch o'lchovli shaklning o'ziga xos burmalarini keltirib chiqaradigan boshqa turdagi kuchlar kiradi. oqsilning tuzilishini tashkil etuvchi aminokislota qoldiqlarining r zanjirlari disulfid ko'priklarini hosil qilishi mumkin va oqsillarning gidrofob qismlari ichki tomonga birlashganda, gidrofil esa suvga qaraydi. van der waals kuchlari tavsiflangan o'zaro ta'sirlar uchun stabilizator vazifasini bajaradi. to’rtlamchi davr tuzilishi u oqsil birliklarining agregatlaridan iborat. oqsil denaturatsiyaga uchraganda, u to'rtinchi, uchinchi va ikkinchi darajali tuzilishini yo'qotadi, shu bilan birga birlamchi saqlanib qoladi. disulfid birikmalariga boy bo'lgan oqsillar (uchinchi darajali tuzilish) denaturatsiyaga ko'proq qarshilik ko'rsatadi. denaturatsiyani keltirib chiqaradigan omillar proteinning tabiiy tuzilishini saqlash uchun mas'ul bo'lgan kovalent bo'lmagan bog'lanishlarni barqarorlashtiradigan har qanday …
5 / 16
organizmlarning oqsillari bu harorat oralig'iga bardosh bera oladi. haroratning oshishi, vodorod bog'lanishlari va boshqa kovalent bo'lmagan bog'lanishlarga ta'sir qiladigan molekulyar harakatlarning kuchayishiga aylanadi, natijada uchinchi darajali tuzilish yo'qoladi. bu harorat ko'tarilishi, agar fermentlar haqida gapiradigan bo'lsak, reaktsiya tezligining pasayishiga olib keladi. kimyoviy moddalar karbamid kabi qutbli moddalar yuqori konsentratsiyalarda vodorod birikmalariga ta'sir qiladi. xuddi shunday, qutbsiz moddalar ham shunga o'xshash oqibatlarga olib kelishi mumkin. kamaytirish agentlari b-merkaptoetanol (hoch2ch2sh) oqsillarni denaturatsiyalash uchun laboratoriyada tez-tez ishlatiladigan kimyoviy vosita. u aminokislota qoldiqlari orasidagi disulfid ko'priklarini kamaytirish uchun javobgardir. u oqsilning uchinchi yoki to'rtinchi tuzilishini beqarorlashtirishi mumkin. shunga o'xshash funktsiyalarga ega bo'lgan yana bir kamaytiruvchi vosita dithiotreytol (dtt). bundan tashqari, oqsillarda tabiiy strukturaning yo'qolishiga yordam beradigan boshqa omillar yuqori konsentratsiyadagi og'ir metallar va ultrabinafsha nurlanishidir. oqibatlari denatürasyon sodir bo'lganda, protein o'z vazifasini yo'qotadi. proteinlar o'zlarining tabiiy holatlarida bo'lganda eng yaxshi ishlaydi. funktsiyani yo'qotish har doim ham denatürasyon jarayoni bilan bog'liq emas. ehtimol, oqsil tarkibidagi …

Хотите читать дальше?

Скачайте все 16 страниц бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "nurullayeva hilolaning biokimyo va malekulyar biologiya prezentatsiyasi"

mavzu:oqsillar denaturatsiyasi va uning biologik ahamiyati termiz davlat unversiteti biologiya fakulteti sirtqi talim yònalishi 2 kurs 520 gurux talabasi nurullayeva hilolaning biokimyo va malekulyar biologiya fanidan tayyorlagan prezintatsiyasi mavzu:oqsillar denaturatsiyasi va uning biologik ahamiyati reja: 1.oqsillar 2.denaturatsiyani keltirib chiqaradigan omillar oqsillar, proteinlar — hamma tirik mavjudotlar tarkibiga kiradigan murakkab, azot tutuvchi organik moddalar. o. tirik materiyaning tuzilishida, shuningdek, uning hayot faoliyatida muhim ahamiyatga ega. hujayra tarkibida bir necha ming xil o. mavjud boʻlib, ularning har biri maʼlum bir vazifani bajaradi. shuning uchun ular proteinlar (yun. protos — birinchi, eng muhim) deb ataladi. o. hujayra quruq vaznining 3/4 qismini tashkil...

Этот файл содержит 16 стр. в формате PPTX (76,9 КБ). Чтобы скачать "nurullayeva hilolaning biokimyo va malekulyar biologiya prezentatsiyasi", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: nurullayeva hilolaning biokimyo… PPTX 16 стр. Бесплатная загрузка Telegram