обмен белков

PPT 134 стр. 6,1 МБ Бесплатная загрузка

134 стр.

FaylHub.uz

Скачать через Telegram

Размер 6,1 МБ

Тип файла PPT

Страницы 134

Обновлено Дек 2025

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1 / 134

слайд 1 у.з.а. обмен белков кафедра клинической лабораторной диагностики црпкмр (ташиув) ассистент, phd усманова захро абдувалиевна у.з.а. белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. в живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. «протеин» (pr) (от греч. протос — первый, первичный), у.з.а. функции белков 1) структурная (пластическая); 2) каталитическая; 3) транспортная; 4) сократительная; 5) регуляторная; 6) рецепторная; 7) защитная; 8) энергетическая; 9) поддержание онкотического давления и буферной емкости крови. 10) … у.з.а. физиологические роли белков крови поддерживают коллоидно-онкотическое давление, сохраняя объём крови, связывая воду и задерживая её, не позволяя выходить из кровеносного русла; принимают участие в процессах свёртывания крови; поддерживают постоянство рн крови, формируя одну из буферных систем крови; соединяясь с рядом веществ (хс, билирубин и др.), а также с лс, доставляют их в …

2 / 134

е цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками. эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), волосы, ногти (кератин). в глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру. эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. их функции многообразны. классификация белков у.з.а. по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.); по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части) различают простые и сложные белки. простые белки содержат только аминокислоты, сложные — ещё и неаминокислотные компоненты: гем, производные витаминов, липиды или углеводы и др. существуют белки, которые не относятся ни к одному из этих классов. например, миозин, фибриноген, который по своей структуре содержит признаки и фибриллярного и глобулярного белка. у.з.а. к простым белкам относятся рнказа и многие другие ферменты. фибриллярные белки: коллаген, кератин, эластин; гистоны (белки, формирующие структуру …

3 / 134

ии факторов среды (индуцибельные); по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с т1/2 менее 1 ч. до очень медленно обновляющихся белков, т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами); по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков: семейство миоглобина, куда включены, кроме самого миоглобина, и все виды гемоглобина; сериновых протеаз) у.з.а. линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. стабилизируется ковалентной пептидной связью. пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия функциональных групп пептидного остова (-nh-ch-co-). стабилизируется водородными и дисульфидными связями. трехмерная структура, образующаяся в результате взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот, расположенных на расстоянии друг от друга в пептидной цепи. стабилизируется гидрофобными взаимодействиями, межмолекулярными вандерваальсовыми силами, ионными, водородными, дисульфидными связями (цистеин). характерна для олигомерных белков. образуется вследствие взаимодействия протомеров по принципу комплементарности (ключ-замок) и объединения их в единую молекулу. структурная организация белковой молекулы s первичная структура белка glycine (g) glutamic acid (e) asparatic acid (d) methionine (m) threonine (t) serine (s) …

4 / 134

лка, позволяющее поддерживать азотистое равновесие. физиологическая норма – 1-1,2 г белка на кг массы тела количество белка в некоторых пищевых продуктах продукт содержание белка, % мясо 18-20 рыба 17-20 сыр 20-36 яйцо 12-14 молоко 3,5 рис 8 горох 26 соя 35 картофель 1,5-2 капуста 1,1-1,6 морковь 0,8-1,0 яблоки 0,3-0,4 переваривание белков субстратная специфичность протеолитических ферментов у.з.а. протеиназы желудочно-кишечного тракта источник фермент субстратная специфичность желудочный сок пепсин эндопептидазы реннин (химозин) гастриксин панкреати-ческий сок трипсин химотрипсин коллагеназа эластаза карбоксипептидаза экзопептидазы кишечный сок аминопептидаза трипептидазы дипептидазы у.з.а. у.з.а. общий белок под определением общий белок понимается сумма белков плазмы, различающихся между собой по структуре, физ.хим.свойствам, функциям. уровень общего белка в плазме зависит от: - скорости синтеза - скорости удаления - объема распределения. у.з.а. химический состав плазмы крови 90 %-91% вода 9 %-10 % сухой остаток орг. в-ва 8-9 % неорг. в-ва 1-2% азотистые 6-8% безазотистые1-2% белки углеводы, липиды и 2. остаточный азот продукты их …

5 / 134

нарушением синтеза, всасывания и выведения). биуретовая реакция – определение общего белка фиолетовый комплекс голубой раствор нормопротеинемия – содержание общего белка в плазме крови 65-85/гл гиперпротеинемия - содержание общего белка в плазме крови выше 85/гл. гипопротеинемия - содержание общего белка в плазме крови ниже 65/гл. у.з.а. гиперпротеинемия гиперпротеинемию делят на относительную (гемоконцентрационная, ложная) и абсолютную (гиперсинтетическая, истинная). относительная развивается при сгущении крови за счёт потери жидкости и электролитов. дегидратация (потеря воды) организма при: травмах, обширных ожогах, тяжелых острых кишечных инфекциях (с рвотой, диареей), обильном потоотделении. на величину общей концентрации белка могут оказывать влияние положение тела и физическая активность. активная физическая работа и смена положения тела с горизонтального на вертикальное повышает содержание белка на 10% в течении 30 мин. у.з.а. абсолютная гиперпротеинемия за счёт увеличении глобулиновых белков: парапротеиноз: (миеломная болезнь и др.) гемобластозы, лимфоплазмоцитарная лимфома (болезнь вальденстрема) острые и хронические инфекции (увеличение гамма-глобулина) саркоидоз (мультисистемное аутоиммунное заболевание, характеризующееся образованием неказеозных эпителиоидноклеточных гранулем …

Хотите читать дальше?

Скачайте все 134 страниц бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "обмен белков"

слайд 1 у.з.а. обмен белков кафедра клинической лабораторной диагностики црпкмр (ташиув) ассистент, phd усманова захро абдувалиевна у.з.а. белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. в живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. «протеин» (pr) (от греч. протос — первый, первичный), у.з.а. функции белков 1) структурная (пластическая); 2) каталитическая; 3) транспортная; 4) сократительная; 5) регуляторная; 6) рецепторная; 7) защитная; 8) энергетическая; 9) поддержание онкотического давления и ...

Этот файл содержит 134 стр. в формате PPT (6,1 МБ). Чтобы скачать "обмен белков", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: обмен белков PPT 134 стр. Бесплатная загрузка Telegram