biokimyo faniga oid 2-kurs qo'llanma

PPT 47 sahifa 4,7 MB Bepul yuklash

Sahifa ko'rinishi (5 sahifa)

Pastga aylantiring 👇
1 / 47
биоорганик ва биологик кимё кафедраси биологик кимё 2-курс бириктирувчи тукима биокимёси маърузачилар: профессорлар: р.а. собирова, о.а. аброров, ф.х. иноятова, доцент м.а. атаходжаева биокимё фани 2-курс бириктирувчи тўқима биокимёси кўриб чиқиладиган саволлар: коллаген ва эластин оқсилларини тузилиши, аминокислота таркиби, фазовий конформацияси коллаген ва эластин оқсилларининг синтези. пролин ва лизин аминокислоталарининг гидроксилланишида витамин с нинг аҳамияти коллаген толаларининг шакилланиши, бириктирувчи тўқиманинг фибриляр оқсиллари. коллагенозлар. гликозаминогликанлар ва протеогликанларнинг биологик функцияси. ҳужайралар аро матриксининг структураси: суяк тўқимаси, тоғайлар, тери тўқималари ва базал мембраналарнинг тузилиши. бириктирувчи тўқима организмнинг барча қисмларида жойлашган бўлиб, асосан тоғайлар, пайлар, боғламлар, суяк тўқимаси, буйрак жомлари, сийдик йўлларида бўлади, ҳамда қон томир девори, жигар ва мушаклар шаклланишида қатнашади. у тана вазнининг 50% ни ташкил этади. бириктирувчи тўқима эримайдиган фибриляр оқсиллар ва хондроцитлар, фибробластлар, макрофаглар, семиз ҳужайралар ва оз миқдорда дифференциацияланмаган ҳужайралардан иборат. бириктирувчи тўқимага кирувчи ҳужайраларнинг морфологик тузилишининг турли туманлигига қарамай уларнинг тузилишида умумийлик хос: а) бириктирувчи тўқима ҳужайралар тутади, аммо …
2 / 47
сили ҳисобланади. у организмнинг умумий оқсилининг 25-33% ни ва тана вазнининг 6% ни ташкил этади. аминокислота таркибининг 1/3 қисмини глицин, 21% ни пролин ва гидроксипролин, 11% ни аланин ташкил қилади. коллагеннинг 50% суякларда, 40% - терида, 10% - ички аъзоларнинг стромасида бўлади. электрон микроскопом остида коллагеннинг фибриляр тузилишини кўриш мумкин. фибриллаларнинг диаметри 5 нмдан 200 нмгача бўлиши мумкин ва найлар кўринишида бўлади. коллаген фибриллалари тропоколлаген хосил қилади. турли хилдаги бириктирувчи тўқиманинг тропоколлагенлари тузилиши жиҳатидан фарқланади, лекин барчасида кўп миқдорда глицин, 5-оксилизин, 3-окси-, альфа-оксипролин бўлади. тропоколлагеннинг диаметри таҳминан 1,5 нмни, узунлиги эса 300 нмни ташкил қилади, молекуляр массаси 300000дальтонга тенг. у 3 суббирликлардан ташкил топган бўлиб, хар бирининг полипептид занжирида таҳминан 1000 гача аминокислотлар бўлади. хар бир суббирликлар чапга ўралган альфа-спираль бўлиб, уларнинг йиғиндиси кабельга ўҳшайди. ён полипептид занжирлар водород боғлари билан боғланган -с=о…nh-. коллаген структурасининг молекуляр тузилиши гидроксипролин ва гидроксилизинни хосил бўлиши аскорбин кислотаси 2 ва 3-валентли темир иштирокида ароматик …
3 / 47
тиради. коллаген турларини аъзо ва тўқималарда тарқалиши коллаген структурасини шаклланиши (а) ва iv турдаги коллагенни тузилиши (б) 1-чи турдаги коллаген сайтдаги мутациялар 1. элерс-данлос синдроми 2. марфан синдроми 3. етилмаган остеогенез коллагенни структураси бўйича таснифи. барча коллагенларнинг 95% фибрилла хосил қилувчи i, ii, iii турларига тўғри келади: фибрилла хосил қилувчи - i, ii, iii, v, xi фибриллалар билан боғланган – ix, xii, xiv, xvi, xix тўрлар хосил қилувчи – iv, viii, x микрофибриллалар – vi “лангарли” фибриллалар – vii трансмембранали доменлар - xiii, xvii бошқалар - xv, xviii коллагенозлар ривожланишида кузатиладиган молекуляр нуқсонлар коллаген оқсилларининг яшаш муддати турлича: бир неча ҳафтадан ойларгача. коллагеназа коллаген → 3 полипептид занжирлар улар пептидгидроксилазалар таъсирида парчаланади. кенгайш ва торайиш хусусиятига эга бўлган эластик толаларнинг (тери, қон томир деворлари, боғламлар, ўпка тўқималарининг) ҳужайралар аро матриксининг асосий оқсили эластиндир. бу уларнинг таркибида молекуляр массаси 70 кдли гликопротеид билан боғлиқ. коллагендан фарқли қайнатилганда желатин хосил қилмайди. унинг …
4 / 47
львеолаларини нейтрофилларнинг эластазаси таъсирида парчаланиши бириктирувчи тўқиманинг ҳужайралар аро матриксини протеогликанлар ташкил қилади ва тўқималар қуруқ массасининг 30%ни ташкил этади. бу юқори молекулали полианионлар бўлиб, ён занжирларида гетерополисахаридлар жойлашган. унинг полипептид занжири ўзан хосил қилади ва унга гликозаминогликанлар бириккан (95%). гликозаминогликанларнинг 6 синфи тафовут ланади: гиалурон кислота, хондроитин-4-сульфат, хондроитин-6- сульфат, дерматан, кератансульфат i ва ii, гепаран сульфат ва гепарин. протеогликанлар структураси: ёршик (а), агрегатланган протеогликан (б), ҳужайралар аро матрикснинг тузилиши (в) буйрак коптокчаларнинг тузилиши хондроцитларда протеогликанларнинг синтези ва парчаланиши протеогликанлар функцияси катионлар билан боғланиш. тўрсимон тузилишни хосил қилади, катта масофани эгаллайди ва сувни боғлайди. бўғинларда амортизацияни таъминлайди. сувни харакарланишига қаршилик кўрсатади. томирларнинг эластиклигини ва босимга нисбатан чидамлиликни таъминлайди. катионлар харакатини чеклайди. ҳужайралар юзасида, базал мембраналар, бириктирувчи тўқиманинг ҳужайралар аро матриксида, ҳамда қон плазмасида фибронектин бўлади. ҳужайранинг плазматик мембрана юзасида фибронектин сиалогликолипидлар (ганглиозидлар) ёки углевод гурухлари билан, ҳамда коллаген, гиалурон кислотаси ва сулфатланган гликозаминогликанлар билан боғланади. фибронектин ҳужайралар аро матриксни шакилланишида …
5 / 47
ой стороны – лизина при участии трансглутаминазы: glu-nh2 + h2n-lyz → glu-nh- lyz + nh3 после взаимодействия трансглутаминазы с фибронектином молекула фибронектина связывается с коллагенгом и другими белками через поперечные связи, что приводит к формированию молекулярного сита. ҳужайралар аро матрикснинг хусусий оқсиллари адгезияланиш (фибронектин: плазмадаги гепатоцитларда, тўқималиги эса фибробластлар, эндотелиоцитлар, глиоцитлар, эпителиал ҳужайраларда синтезланади) адгезияланишни олдини олади (остеонектин, тенасцин, тромбоспондин). улар эмбриогенезда ва морфогенезда, шикастланишга жавоб реакциясида мухим рол ўйнайди. фибронектинни тузилиши бириктирувчи тўқималарнинг тузилиши ва хусусиятлари бузилади: ревматизм, ревматоидли артрит, тизимли қизил бўрича, тизимли ва чекланган склеродермия, дермамиозит ва тугунчали периартрит. уларни ташхислаш учун қон зардобида гликопротеидлар, оксипролин миқдори ўлчанади. кунига пешоб билан 15-20 мг оксипролин ажралади, болалик ва ўсмирлик даврида унинг миқдори 200 мг/суткага экскрецияланади. суяк тўқимаси 50% - анорганик (99% - ca, 87% - p, 60% - mg, 25 – na) 25% - органик (коллаген 1 тури – 90-95%, коллаген 5 тури, остеонектин, остеокальцин, суякнинг морфогенетик оқсили; …

Ko'proq o'qimoqchimisiz?

Barcha 47 sahifani Telegram orqali bepul yuklab oling.

To'liq faylni yuklab olish

"biokimyo faniga oid 2-kurs qo'llanma" haqida

биоорганик ва биологик кимё кафедраси биологик кимё 2-курс бириктирувчи тукима биокимёси маърузачилар: профессорлар: р.а. собирова, о.а. аброров, ф.х. иноятова, доцент м.а. атаходжаева биокимё фани 2-курс бириктирувчи тўқима биокимёси кўриб чиқиладиган саволлар: коллаген ва эластин оқсилларини тузилиши, аминокислота таркиби, фазовий конформацияси коллаген ва эластин оқсилларининг синтези. пролин ва лизин аминокислоталарининг гидроксилланишида витамин с нинг аҳамияти коллаген толаларининг шакилланиши, бириктирувчи тўқиманинг фибриляр оқсиллари. коллагенозлар. гликозаминогликанлар ва протеогликанларнинг биологик функцияси. ҳужайралар аро матриксининг структураси: суяк тўқимаси, тоғайлар, тери тўқималари ва базал мембраналарнинг тузилиши. бириктирувчи тўқима организмнинг барча қисмларида жойл...

Bu fayl PPT formatida 47 sahifadan iborat (4,7 MB). "biokimyo faniga oid 2-kurs qo'llanma"ni yuklab olish uchun chap tomondagi Telegram tugmasini bosing.

Teglar: biokimyo faniga oid 2-kurs qo'l… PPT 47 sahifa Bepul yuklash Telegram