dezaminlanish va transaminlanish, ularning biologik ahamiyati

DOC 342,5 КБ Бесплатная загрузка

Предварительный просмотр (5 стр.)

Прокрутите вниз 👇

1495784132_68319.doc dezaminlanish va transaminlanish, ularning biologik ahamiyati dezaminlanish va transaminlanish, ularning biologik ahamiyati. ammiakning taqdiri va uning neytrallanish usullari reja: 1. dezaminlanish, transaminlanish va ularning biologik ahamiyati. 2. ammiakni zarasizlantirilish yo’llari. 1. dezaminlanish, transaminlanish va ularning biologik ahamiyati. aminokislotalarning oxirgi mahsulotlargacha parchalanish yo’llarini 3 guruhga bo’lish mumkin: · aminokislotalarning nh2- guruhini o’zgarishi yo’li (dezaminlanish va transaminlanish; · aminokislotalarning uglerod skeletini o’zgarishi bilan boradigan yo’l; · aminokislotalarning cooh- guruhini o’zgarishi bilan boradigan yo’l (dekarboksillanish). uchinchi yo’l biogen aminlar hosil bo’lishida ishtirok etadi. aminokislotalarning dezaminlanish jarayonida aminokislotadagi amin guruhi (-nh2 ) ammiak (nh3 ) shaklida ajralib chiqadi. aminokislotalar dezaminlanishining 4 ta turi mavjud: qaytarilish yo’li bilan dezaminlanish: r-ch (nh2) -cooh → r-ch2 –cooh + nh3 gidrolitik dezaminlanish: +h2o r-ch (nh2) -cooh → r-ch (oh) –cooh + nh3 molekula ichidagi dezaminlanish: r-ch2 - ch (nh2) -cooh → r-ch = ch - cooh + nh3 oksidlanish yo’li bilan dezaminlanish: +1/2 o2 r-ch (nh2) -cooh …

. oksidazalarning qaytarilgan kofermentlari bevosita kislorod bilan oksidlanishi mumkin, natijada vodorod peroksid hosil bo’ladi. u esa katalaza ta’sirida suv va kislorodga parchalanadi. oksidazalarni dezaminlovchi degidrogenazalar deb ham yuritiladi. shuni ham ta’kidlash kerakki, l- aminokislotalar oksidazalari d- aminokislotalar oksidazalarga qaraganda fa’olligi pastroqdir; ularning ta’sir etish ph optimumi 10 ga teng, bunday ph qiymati esa fiziologik sharoitda bo’lmaydi. taxminlarga ko’ra l-aminokislotalarning izomerazalari ta’sirida d-aminokislotalarga aylanib so’ngra to’qimalarda dezaminlanishga uchraydi. umuman olganda bevosita oksidlanish yo’li bilan dezaminlanish amin guruhi o’zgarishida kam o’rin egallaydi. bilvosita oksidlanishli dezaminlanishi (transdezaminlanishi). aminokislotalar dezaminlanishining asosiy yo’li transdezaminlanish yoki bevosita dezaminlanishidir. bu jarayon ham 2 bosqichdan iborat bo’lib, 1 bosqich transaminlanish deyiladi va bu bosqichda glutamat hosil bo’ladi, ya’ni har qanday aminokislotadan aminoguruhning α - ketokislotaga ammiak hosil qilmasdan o’tkazilishi: r-ch (nh2) -cooh + r1-c(o) -cooh ↔ r-c(o) – cooh + α-aminokislota- α-aminokislota-2 α-aminokislotaning ketoanalogi + r1-ch (nh2) -cooh α -aminokislota-2 ii bosqichda aminokislotaning bevosita oksidlanish yo’li bilan dezaminlanishidir. …

oshlang’ich aminokislotaning ketoanalogi + alanin (yoki asparagin kislota) keyingi bosqichda alanin yoki asparagin kislotaning nh2 – guruhi 2-oksoglutaratga o’tkaziladi. bu reaktsiyani yuqori faollikka ega bo’lgan aminotransferazalar: alaninaminotransferaza (alt) va aspartataminotransferaza (ast) katalizlaydi: alt 2-oksoglutarat glutamin kislota ast 2-oksoglutarat glutamin kislota transaminaza fermentlarining kofermenti b6 vitaminning unumi piridoksal yoki piridoksat hisoblanadi. (fp yoki pf). glutamin kislotaning oksidlanishini dezaminlanishi. transaminlanish reaktsiyalarining biologik mohiyati hamma parchalangan aminokislotalarning aminoguruhlarini bir turdagi aminokislota, aynan glutamin kislota molekulasi tarkibiga yig’ishdan iborat. glutamin kislota hujayra mitoxondriyasiga o’tib, u erda transdezaminlanishning ikkinchi bosqichi – glutamin kislotaning dezaminlanishi amalga oshadi. ushbu reaktsiyani glutamatdegidrogenaza katalizlaydi. glutamatdigedrogenaza to’qimalarda juda keng tarqalgan fermentdir. u koferment sifatida nad+ yoki nadf+ saqlaydi: glutamatdegidrogenaza cooh-(ch2)2-ch(nh2)-cooh cooh-(ch2)2-co-cooh +nh3 nad+ nadh+h+ glutamin kislota 2-oksoglutarat 8.2. ammiakni zararsizlantirish yo’llari. organizmda ammiak quyidagi jarayonlarda hosil bo’ladi: · aminokislotalarning dezaminlanishi; · biogen aminlarning dezaminlanishi (gistamin, serotonin, sisteamin); · purin asoslarining dezaminlanishi (guanin va adenin); · pirimidin asoslarining parchalanishi (uratsil, timin, …

, o’zidan ketib qolishi kuzatiladi. ammiak zararsizlanishining bir necha yo’llari mavjuddir: · organik kislotalarning ammoniyli tuzlarini hosil qilish; · aminokislotalar amidlarini hosil bo’lishi; · qaytarishli aminlanish (transreaminlanish); · siydikchil (mochevina) ni hosil bo’lishi; · ammoniy tuzlarini hosil qilishi; 1). organik kislotalarning ammoniyli tuzlarini hosil qilish – ammoniy sitrat, ammoniy oksalat, ammoniy fumarat. 2). aminokislotalar amidlarini hosil bo’lishi. ular asosan ammiakni transport shakllari hisoblanadi. bunda asparagin va glutamin kislotalarga asparaginsintaza, glutaminsintaza fermentlari va atf ishtirokida birinchi uglerod atomiga ammiak qo’shiladi: l - aspartat + atf + nh3→ l - asparagin +amf + h3po4 l - glutamat + atf + nh3→ l - glutamin +amf + h3po4 bu reaktsiyalar ayniqsa nerv, muskul, to’qimalarda, jigar va buyrakda faoldir. 3). qaytarishli aminlanish. ammiakni bir qismi to’qimalarda yangi aminokislotalarni sintezida ishtirok etadi, buning uchun ma’lum miqdorda 2-oksoglutarat ham zarur bo’ladi. bu reaktsiyalar qaytarilgan retransaminlanish deyiladi. 4). siydikchil (mochevina) ni hosil bo’lishi. ammiakning asosiy qismi, taxminan …

liaza fermenti ishtirokida arginin va fumaratga parchalanadi. siklning 3 – bosqichida arginin arginaza fermenti ishtirokida siydikchil va ornitinga parchalanadi. ornitin halqasi sitrat halqasi bilan fumarat orqali bog’lanadi. fumarat olma kislotasiga, so’ng esa oksaloatsetatga aylanadi. shuning bilan o’z navbatida transaminlanish natijasida yana asparagin kislotasini hosil qiladi. siydikchil azotining bir atomi ammiak hisobiga, ikkinchi atomi esa asparagin kislota aminoguruhi hisobiga hosil bo’ladi. siydikchil sintezini buzilishi quyidagi kasalliklarda kuzatiladi: surunkali gepatit va sirrozda, siydikchil sintezida ishtirok etuvchi fermentlarning tug’ma nuqsonida, metabolik jarayonlarni buzilishida. 5). ammoniy tuzlarini hosil qilish. buyrak to’qimasida asparagin va glutamin asparaginaza va glutaminaza fermentlari ishtirokida parchalanadilar. ajralib chiqqan ammiak ammoniy tuzlarini hosil qilishida ishtirok etadi. l - asparagin + h2o → l - aspartat + nh3 l - glutamin + h2o → l - glutamat + nh3 nh3 + h+ +cl- → nh4cl ya’ni buyrakda ammiak modda almashinuvining kislotali mahsulotlarini neytrallanishida va shu bilan organizmni atsidozdan va natriy ionlarini siydik …

Хотите читать дальше?

Скачайте полный файл бесплатно через Telegram.

Скачать полный файл

О "dezaminlanish va transaminlanish, ularning biologik ahamiyati"

1495784132_68319.doc dezaminlanish va transaminlanish, ularning biologik ahamiyati dezaminlanish va transaminlanish, ularning biologik ahamiyati. ammiakning taqdiri va uning neytrallanish usullari reja: 1. dezaminlanish, transaminlanish va ularning biologik ahamiyati. 2. ammiakni zarasizlantirilish yo’llari. 1. dezaminlanish, transaminlanish va ularning biologik ahamiyati. aminokislotalarning oxirgi mahsulotlargacha parchalanish yo’llarini 3 guruhga bo’lish mumkin: · aminokislotalarning nh2- guruhini o’zgarishi yo’li (dezaminlanish va transaminlanish; · aminokislotalarning uglerod skeletini o’zgarishi bilan boradigan yo’l; · aminokislotalarning cooh- guruhini o’zgarishi bilan boradigan yo’l (dekarboksillanish). uchinchi yo’l biogen aminlar hosil bo’lishida ishtirok etadi. aminokislotalarni...

Формат DOC, 342,5 КБ. Чтобы скачать "dezaminlanish va transaminlanish, ularning biologik ahamiyati", нажмите кнопку Telegram слева.

Теги: dezaminlanish va transaminlanis… DOC Бесплатная загрузка Telegram